Peptiidsideme määratlus. Peptiidsideme omadused. Võimalus moodustada vesiniksidemeid

Sisu:

Aminohapete eelised jõutreeningu ajal. Neli rühma, mis peegeldavad valgu molekuli struktuuri kujunemist.

Valk on polümeeri molekul, mis sisaldab rühma monomeere (see tähendab väikseid elemente) - aminohappeid. Valgu omadused ja toime sõltuvad sellest, millised aminohapped moodustavad valgu koostise, samuti nende vaheldumisest. Kokku võib inimkehas leida paarkümmend aminohapet, mida leidub erinevates kombinatsioonides erineva disainiga valkudes. Tavapäraselt võib kõiki valgumolekuli komponente pidada tähestiku tähtedeks, millele on salvestatud teatud hulk informatsiooni. Ainult sõna võib osutada mis tahes objektile või tegevusele ning aminohapete kogum võib näidata konkreetse valgu funktsiooni, selle võimeid ja tõhusust.

Kasu kohta

Selliste kasulike elementide omaduste ja eeliste kohta on kirjutatud sadu artikleid ja raamatuid. Miks mitte, sest need moodustavad tõesti meie keha, on valgu komponendid ja aitavad igati areneda. Peamised omadused hõlmavad järgmist:

valkude sünteesi kiirendamine. Täieliku aminohapete kompleksi olemasolu kehas aitab stimuleerida insuliini tootmist ja aktiveerida mTori. Need mehhanismid koos aitavad vallandada lihaste kasvu;
energiaallikas. Sellised komponendid läbivad erinevat ainevahetusrada ja erinevad oma funktsioonide poolest süsivesikutest. Selle tulemusena saab keha suures koguses energiat ja täitub aminohapete kogumiga. Tulemuseks on see, et lihased kasvavad palju kiiremini;
kataboolsete protsesside pärssimine. Nende abiga võid igaveseks unustada, mida tähendab enda lihaste hävitamine, sest kehal on alati materjali uute valgumolekulide ehitamiseks;
rasva vähendamine. Kasulik funktsioon on see, et see aitab kaasa leptiini moodustumisele, mis soodustab rasvade ladestumise kiireimat põletamist. Kõik see võimaldab teil saavutada maksimaalse efekti.

Aminohapperühmade kasulikud tegevused võivad hõlmata ka osalemist lämmastiku metabolismis organismis, kahjustatud koepiirkondade taastamist, ainevahetusprotsesside tagamist, lihaste täielikku taastumist, veresuhkru taseme langetamist. Lisaks on kasulikeks tegevusteks kasvuhormooni stimuleerimine, vastupidavuse suurendamine, keha varustamine vajaliku energiahulgaga, ainevahetusprotsesside normaliseerimine, immuunsüsteemi stimuleerimine, seedeprotsessi normaliseerimine, kiirguse eest kaitsmine jne.

Struktuur

Keemikud eristavad nelja peamist rühma, mis peegeldavad inimkeha jaoks nii vajaliku ja olulise komponendi molekuli struktuurse moodustumise olemust. Selliseid rühmi on ainult neli ja igaühel neist on oma kujunemisomadused - esmane, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne. Vaatleme neid nüansse üksikasjalikumalt:

Järeldus

Niisiis vaatasime lühidalt, kuidas aminohapped moodustavad inimesele nii vajaliku elemendi.

Peptiidside on oma keemilise olemuse poolest kovalentne ja annab valgu molekuli primaarstruktuurile suure tugevuse. Kuna peptiidside on polüpeptiidahela korduv element ja millel on spetsiifilised struktuursed tunnused, mõjutab see mitte ainult primaarstruktuuri kuju, vaid ka polüpeptiidahela kõrgemaid organiseerituse tasemeid.

Peptiidi (amiidi) rühmal on algne struktuur.

Kõik neli aatomit - N, C, O ja C - asuvad samal tasapinnal, mis vastab karbonüülrühma süsiniku ja hapniku aatomite sp 2 -hübridisatsioonile. Lämmastikuaatomi üksik elektronide paar konjugeerub karbonüülrühma kaksiksideme  elektronidega. Selle tulemusena lüheneb oluliselt peptiidide ja valkude C-N side ning pikeneb C=O kaksikside. Elektroonilise struktuuri seisukohast on peptiidrühm kolmetsentriline p--konjugeeritud süsteem, mille elektrontihedus on nihkunud elektronegatiivsema hapnikuaatomi poole. Sel juhul tekivad kõrge elektrondoonor (=O-aatom) ja elektrone vastuvõtvad omadused (lämmastikuga H-aatom), mis suurendavad järsult nende aatomite võimet moodustada vesiniksidemeid, mille tõttu tekib valkude kõige olulisem omadus - lõputult mitmekesise kujuga struktuuride moodustamiseks:

Iga peptiidrühm võib moodustada kaks vesiniksidet teiste rühmadega, sealhulgas peptiidrühmadega. Erandiks on aminohapete proliini või hüdroksüproliini osalusel moodustunud peptiidrühmad, mis on võimelised moodustama ainult ühe vesiniksideme. Peptiidahel kohas, kus proliin või hüdroksüproliin asub, paindub kergesti, kuna seda ei hoia, nagu tavaliselt, teine vesinikside.

Selle tulemusena, et peptiidside võib eksisteerida keto-enooli kujul (tasapinnalise konjugeeritud süsteemi olemasolu),

pöörlemine ümber C-N sideme on keelatud ja kõigil peptiidrühma kuuluvatel aatomitel on trans-konfiguratsioon. Cis-konfiguratsioon on energeetiliselt vähem soodne ja seda leidub ainult mõnes tsüklilises peptiidis.

Polüpeptiidahela osana vahelduvad jäigad struktuurielemendid (lamedad peptiidrühmad) suhteliselt liikuvate piirkondadega (–CHR), mis on võimelised ümber sidemete pöörlema, kuigi selline pöörlemine võib olla väga piiratud külgradikaalide ruumilise paigutuse raskuste tõttu ( R) aminohappejääkidest. Seega mõjutab peptiidrühma elektrooniline ja ruumiline struktuur polüpeptiidahela ruumilist paigutust ja määrab eelkõige valgu sekundaarstruktuuri kujunemise.

Sekundaarne struktuur

Valkude sekundaarstruktuur on viis polüpeptiidahela voltimiseks järjestatud vormiks tänu vesiniksidemete süsteemile, s.t. määrab polüpeptiidahela ruumilise orientatsiooni. Sekundaarsel struktuuril on kaks vormi: spiraal ( -spiraal), mis esinevad ühes polüpeptiidahelas ja kihiline-volditud ( - struktuur) - külgnevate polüpeptiidahelate vahel.

Kuigi valkude polüpeptiidahelates leidub spiraalset struktuuri eraldi sektsioonide kujul, annab see valgumolekulile küllaltki suure tugevuse ja määrab selles vesiniksidemete loomisel osalevate jõudude järjekorra nii lähi- kui ka kaugema ulatusega.

-heeliks võtab arvesse kõiki peptiidsideme omadusi, selle konfiguratsioonil on spiraalne sümmeetria. Spiraalsed pöörded on korrapärased; kõik spiraali selgroos olevad aminohappejäägid on samaväärsed, sõltumata nende kõrvalradikaalide struktuurist ja viimased ei osale α-heeliksi moodustamises. α-heeliksi ühes pöördes on 3,6 aminohappejääki. Spiraali saab kirjeldada järjestusega

tsüklis 13 aatomiga (R-aminohappejäägid), kus O...H on vesinikside.

Iga peptiidrühm moodustab vesiniksideme sellest neljanda peptiidrühmaga.

-Spiraal tagab väikseima sideme pinge, telje lähedal oleva vaba ruumi minimaalsed mõõtmed ja spiraali pöörde minimaalsed mõõtmed. α-heeliks avastati esmalt kristallilisest hemoglobiinist ja hiljem peaaegu kõigist globulaarsetest valkudest.

Kihiline-volditud struktuur (-struktuur) on polüpeptiidahela y-süsiniku aatomi veidi kõvera konfiguratsiooniga ja selle moodustavad ahelatevahelised vesiniksidemed.

- Volditud lehed võivad olla moodustatud paralleelsete (N-otsad samas suunas) ja antiparalleelsed (N-otsad eri suundades) polüpeptiidahelad. Volditud struktuure on leitud paljudes struktuursetes valkudes (kollageen, keratiin, siidfibroiin).

α-heeliksite ja β-struktuuride kogum on oluline kriteerium, mille järgi saab hinnata valgu molekuli struktuuri järjestuse astet ja valkude stabiilsust füüsikalis-keemiliste keskkonnategurite mõjul.

Globulaarsete valkude hiljutiste uuringute põhjal on kindlaks tehtud veel kaks taset: supersekundaarne struktuur, iseloomustavad sekundaarstruktuuri energeetiliselt eelistatud agregaate ja domeenid – valgugloobuli osad, mis on üsna eraldiseisvad kerapiirkonnad.

Supersekundaarne struktuur (superheeliks)– need on üksteisega interakteeruvate sekundaarsete struktuuride ansamblid. Nende koostude esinemine näitab, et need on eelistatavad kas voltimisprotsessi kineetika või juba volditud valgu vaba energia suurenemise seisukohast. Superspireeritud α-heeliksit leidub fibrillaarsetes valkudes.

Under domeenidÜldiselt aktsepteeritakse mõista kompaktseid autonoomseid alampiirkondi valgu sees, mida iseloomustab minimaalne pinna ja mahu suhe, samuti asjaolu, et domeenis olevate funktsionaalsete ühenduste arv ületab oluliselt naaberdomeenide oma. Tavaliselt täidavad domeenid kindlaid funktsioone ja seetõttu kutsutakse neid funktsionaalsed domeenid.

Peptiidside on tugev ühendus kahe aminohappe fragmentide vahel, mis on valkude ja peptiidide lineaarsete struktuuride moodustumise aluseks. Sellistes molekulides on iga aminohape (välja arvatud terminaalsed) seotud eelneva ja järgnevaga.

Sõltuvalt ühikute arvust võivad peptiidsidemed tekitada dipeptiide (koosnevad kahest aminohappest), tripeptiide (kolmest), tetrapeptiide, pentapeptiide jne. Lühikesi ahelaid (10 kuni 50 monomeeri) nimetatakse oligopeptiidideks ja pikki ahelaid nn. polüpeptiidid ja valgud (molekulmass üle 10 tuhande Jah).

Peptiidsideme omadused

Peptiidside on kovalentne keemiline side ühe aminohappe esimese süsinikuaatomi ja teise lämmastikuaatomi vahel, mis tekib alfa-karboksüülrühma (COOH) interaktsioonist alfa-aminorühmaga (NH2). Sel juhul toimub OH-hüdroksüülrühma nukleofiilne asendamine aminorühmaga, millest eraldatakse vesinik. Selle tulemusena moodustub üksik C-N side ja vee molekul.

Kuna reaktsiooni käigus tekib osade komponentide (OH rühm ja vesinikuaatom) kadu, ei nimetata peptiidiühikuid enam aminohapeteks, vaid aminohappejääkideks. Tänu sellele, et viimased sisaldavad 2 süsinikuaatomit, vahelduvad peptiidahelas C-C ja C-N sidemed, mis moodustavad peptiidi karkassi. Selle külgedel on aminohapperadikaalid. Süsiniku- ja lämmastikuaatomite vaheline kaugus varieerub vahemikus 0,132–0,127 nm, mis näitab ebakindlat seost.

Peptiidside on väga tugev keemilise interaktsiooni tüüp. Rakukeskkonnale vastavates standardsetes biokeemilistes tingimustes see iseseisvalt ei hävine.

Valkude ja peptiidide peptiidsidet iseloomustab koplanaarsuse omadus, kuna kõik selle moodustumisel osalevad aatomid (C, N, O ja H) asuvad samal tasapinnal. Seda nähtust seletatakse jäikusega (st võimetusega pöörata elemente ümber sideme), mis tuleneb resonantsstabiliseerimisest. Aminohappeahela sees, peptiidrühmade tasandite vahel, on radikaalidega seotud α-süsiniku aatomid.

Konfiguratsiooni tüübid

Sõltuvalt alfa-süsinikuaatomite asukohast peptiidsideme suhtes võib viimasel olla 2 konfiguratsiooni:

"cis" (asub ühel küljel);
"trans" (asub erinevatel külgedel).

Transvormi iseloomustab suurem stabiilsus. Mõnikord iseloomustab konfiguratsioone radikaalide paigutus, mis ei muuda olemust, kuna need on seotud alfa-süsiniku aatomitega.

Resonantsi nähtus

Peptiidsideme eripära on see, et see on 40% kahekordne ja seda võib leida kolmel kujul:

Ketool (0,132 nm) – C-N side on stabiliseeritud ja täiesti üksik.
Siirde- ehk mesomeerne - vahepealne vorm, on osaliselt määratlemata iseloomuga.
Enool (0,127 nm) – peptiidside muutub täiesti kahekordseks ja C-O ühendus täiesti üksikuks. Sel juhul omandab hapnik osaliselt negatiivse laengu ja vesinikuaatom osaliselt positiivse laengu.

Seda omadust nimetatakse resonantsefektiks ja seda seletatakse süsiniku- ja lämmastikuaatomite vahelise kovalentse sideme delokaliseerumisega. Sel juhul moodustavad hübriidsed sp 2 orbitaalid elektronpilve, mis levib hapnikuaatomini.

Peptiidsideme moodustumine

Peptiidsideme moodustumine on tüüpiline polükondensatsioonireaktsioon, mis on termodünaamiliselt ebasoodne. Looduslikes tingimustes nihkub tasakaal vabade aminohapete suunas, seega on sünteesiks vaja katalüsaatorit, mis aktiveerib või modifitseerib karboksüülrühma, et hüdroksüülrühma oleks lihtsam eemaldada.

Elusrakus toimub peptiidsideme moodustumine valke sünteesivas keskuses, kus katalüsaatorina toimivad spetsiifilised ensüümid, mis töötavad energiakuluga suure energiaga sidemetest.

Peptiidside tekib siis, kui ühe aminohappe aminorühm reageerib teise aminohappe karboksüülrühmaga, vabastades veemolekuli:

CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

Peptiidsidemetega seotud aminohapped moodustavad polüpeptiidahela. Peptiidsidemel on tasapinnaline struktuur: C, O ja N aatomid on sp 2 hübridisatsioonis; N aatomil on p-orbitaal üksiku elektronpaariga; moodustub p-p-konjugeeritud süsteem, mis viib C-N sideme lühenemiseni (0,132 nm) ja pöörlemise piiramiseni (pöörlemisbarjäär on ~63 kJ/mol). Peptiidside on valdavalt transs- konfiguratsioon peptiidsideme tasapinna suhtes. See peptiidsideme struktuur mõjutab valgu sekundaarse ja tertsiaarse struktuuri teket. Peptiidside- jäik, kovalentne, geneetiliselt määratud. Struktuurivalemites kujutatakse seda üksiksidemena, kuid tegelikult on see süsiniku ja lämmastiku vaheline side oma olemuselt osaliselt kaksikside:

Seda põhjustab C, N ja O aatomite erinev elektronegatiivsus.Pöörlemine ümber peptiidsideme on võimatu, kõik neli aatomit asuvad samas tasapinnas, s.t. koplanaarne. Teiste sidemete pöörlemine ümber polüpeptiidi selgroo on üsna vaba.

Põhistruktuuri avastas Kaasani ülikooli professor A.Ya. Danilevski aastal 1989. 1913. aastal sünteesis E. Fischer esimesed peptiidid. Iga valgu aminohappejärjestus on ainulaadne ja geneetiliselt fikseeritud.

Tripeptiid: glütsüülalanüüllüsiin

Eraldi keemiliselt homogeense polüpeptiidahela primaarstruktuuri määramiseks määratakse hüdrolüüsi abil aminohapete koostis: iga kahekümne aminohappe suhe homogeense polüpeptiidi proovis. Seejärel hakkavad nad määrama ühte vaba NH2 rühma ja ühte vaba COOH rühma sisaldava polüpeptiidahela terminaalsete aminohapete keemilist olemust.

Looduse määramiseks N-terminaalne aminohape Välja on pakutud mitmeid meetodeid, eelkõige Sangeri meetod (selle väljatöötamise eest pälvis F. Sanger 1958. aastal Nobeli preemia). See meetod põhineb polüpeptiidi arüülimisreaktsioonil 2,4-dinitrofluorobenseeniga. Polüpeptiidi lahust töödeldakse 2,4-dinitrofluorobenseeniga, mis reageerib peptiidi vaba α-aminorühmaga. Pärast reaktsioonisaaduse happelist hüdrolüüsi on reagendiga seotud ainult üks aminohape 2,4-dinitrofenüülaminohappe kujul. Erinevalt teistest aminohapetest on see kollane. See eraldatakse hüdrolüsaadist ja identifitseeritakse kromatograafiaga.

Määramiseks C-otsa aminohape Sageli kasutatakse ensümaatilisi meetodeid. Polüpeptiidi töötlemine karboksüpeptidaasiga, mis katkestab peptiidsideme peptiidi otsast, kus asub vaba COOH rühm, viib C-otsa aminohappe vabanemiseni, mille olemust saab kromatograafia abil tuvastada. C-otsa aminohappe määramiseks on ka teisi meetodeid, eriti Akabori keemiline meetod, mis põhineb polüpeptiidi hüdrasinolüüsil.

Järgmine tööetapp hõlmab polüpeptiidi aminohapete järjestuse määramist. Selleks viiakse esmalt läbi polüpeptiidahela osaline (keemiline ja ensümaatiline) hüdrolüüs lühikesteks peptiidi fragmentideks, mille järjestust saab täpselt määrata. Pärast hüdrolüüsi genereeritakse peptiidikaardid elektroforeesi ja kromatograafia abil. Seejärel määratakse eraldatud peptiidide aminohapete järjestus ja kogu molekuli esmane struktuur.

Võimalik omavahel ühendada peptiid St. (moodustub polümeeri molekul).

Peptiidside - ühe aminohappe α-karboksüülrühma vahel. Jaα-aminogr.muu amino..

Nime andmisel lisage järelliide “-il”, viimane on amino. pole toimetatud selle nimi.

(alanüül-serüül-trüptofaan)

Peptiidsideme omadused

1. Aminohapperadikaalide transpositsioon C-N sideme suhtes

2. Koplanaarsus – kõik peptiidrühma kuuluvad aatomid on samal tasapinnal, kusjuures “H” ja “O” asuvad peptiidsideme vastaskülgedel.

3. Ketovormi (o-c=n) ja enooli (o=s-t-n) vormi olemasolu

4. Võimalus moodustada teiste peptiididega kaks vesiniksidet

5. Peptiidside on osaliselt kaksiksideme iseloomuga, pikkus on väiksem kui üksikside, see on jäik struktuur ja selle ümber on raske pöörata.

Valkude ja peptiidide tuvastamiseks - biureedi reaktsioon (sinisest lillani)

4) VALGIDE FUNKTSIOONID:

struktuursed valgud (kollageen, keratiin),

Ensümaatilised (pepsiin, amülaas),

transport (transferriin, albumiin, hemoglobiin),

Toit (munavalged, teraviljad),

kontraktiilsed ja motoorsed (aktiin, müosiin, tubuliin),

Kaitsev (immunoglobuliinid, trombiin, fibrinogeen),

Reguleeriv (somatotroopne hormoon, adrenokortikotroopne hormoon, insuliin).

VALGU STRUKTUURI KORRALDUSE TASEMED

Valk on üksteisega seotud aminohapete järjestus peptiidsidemed.

Peptiid on amino. mitte rohkem kui 10

Polüpeptiid - 10 kuni

Valk - rohkem kui 40 aminohapet.

ESMANE STRUKTUUR -lineaarne valgu molekul, pilt. aminohapete kombineerimisel. keti sisse.

valgu polümorfism - võib pärida ja jääda populatsiooni

Aminohapete järjestus ja suhe primaarstruktuuris määrab sekundaarsete, tertsiaarsete ja kvaternaarsete struktuuride moodustumise.

TEISENE STRUKTUUR- interaktsiooni pept. rühmad arr. vesinik ühendused. Konstruktsioone on 2 tüüpi - ladumine nööri ja poti kujul.

Kaks sekundaarse struktuuri võimalust: α-heeliks (α-struktuur või paralleelne) ja β-voltkiht (β-struktuur või antiparalleel).

Reeglina esinevad mõlemad struktuurid ühes valgus, kuid erinevas vahekorras.

Kerakujulistes valkudes domineerib α-heeliks, fibrillaarsetes valkudes β-struktuur.

Sekundaarne struktuur moodustub ainult peptiidrühmade vaheliste vesiniksidemete osalusel: ühe rühma hapnikuaatom reageerib teise rühma vesinikuaatomiga, samal ajal seostub teise peptiidrühma hapnik kolmanda vesinikuga, jne.