Definicija peptidne veze. Osobine peptidne veze. Sposobnost stvaranja vodoničnih veza

Sadržaj:

Prednosti aminokiselina tokom treninga snage. Četiri grupe koje odražavaju formiranje strukture proteinske molekule.

Protein je polimerna molekula koja sadrži grupu monomera (tj. malih elemenata) - aminokiselina. Svojstva i djelovanje proteina zavise od toga koje aminokiseline čine sastav proteina, kao i od njihove izmjene. Ukupno se u ljudskom tijelu može naći dvadeset aminokiselina, koje se nalaze u različitim kombinacijama u proteinima različitog dizajna. Uobičajeno, sve komponente proteinske molekule mogu se smatrati slovima abecede, na kojima je zabilježena određena količina informacija. Samo riječ može označiti bilo koji predmet ili radnju, a skup aminokiselina može ukazivati ​​na funkciju određenog proteina, njegove mogućnosti i efikasnost.

O pogodnostima

Napisane su stotine članaka i knjiga o karakteristikama i prednostima takvih korisnih elemenata. Zašto ne, jer oni zaista formiraju naše tijelo, sastavni su dio proteina i pomažu u razvoju u svakom pogledu. Glavna svojstva uključuju:

• ubrzanje sinteze proteina. Prisustvo punog kompleksa aminokiselina u tijelu pomaže u stimulaciji proizvodnje inzulina i aktiviranju mTor. Zajedno, ovi mehanizmi pomažu u pokretanju rasta mišića;
• izvor energije. Takve komponente prolaze kroz drugačiji metabolički put i razlikuju se po svojoj funkciji od ugljikohidrata. Kao rezultat, tijelo prima velike količine energije i puni se bazenom aminokiselina. Rezultat je da mišići rastu mnogo brže;
• suzbijanje kataboličkih procesa. Uz njihovu pomoć možete zauvijek zaboraviti što znači uništavati vlastite mišiće, jer će tijelo uvijek imati materijala za izgradnju novih proteinskih molekula;
• smanjenje masti. Korisna funkcija je što pomaže u stvaranju leptina, koji potiče najbrže sagorijevanje masnih naslaga. Sve ovo omogućava postizanje maksimalnog efekta.

Blagotvorno djelovanje aminokiselinskih grupa može uključivati ​​i sudjelovanje u metabolizmu dušika u tijelu, obnavljanje oštećenih područja tkiva, osiguravanje metaboličkih procesa, potpuni oporavak mišića i snižavanje razine šećera u krvi. Osim toga, korisne akcije uključuju stimulaciju hormona rasta, povećanje izdržljivosti, obezbjeđivanje tijela potrebnom količinom energije, normalizaciju metaboličkih procesa, stimulaciju imunološkog sistema, normalizaciju procesa probave, zaštitu od zračenja itd.

Struktura

Hemičari razlikuju četiri glavne grupe koje odražavaju suštinu strukturne formacije molekula komponente koja je toliko neophodna i važna za ljudsko tijelo. Postoje samo četiri takve grupe i svaka od njih ima svoje karakteristike formiranja - primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu. Razmotrimo ove nijanse detaljnije:

Zaključak

Stoga smo ukratko pogledali kako aminokiseline formiraju element koji je toliko potreban ljudima.

Peptidna veza je kovalentna po svojoj hemijskoj prirodi i daje visoku čvrstoću primarnoj strukturi proteinskog molekula. Budući da je element koji se ponavlja u polipeptidnom lancu i ima specifične strukturne karakteristike, peptidna veza utiče ne samo na oblik primarne strukture, već i na više nivoe organizacije polipeptidnog lanca.

Peptidna (amidna) grupa ima originalnu strukturu.

Sva četiri atoma - N, C, O i C - nalaze se u istoj ravni, što odgovara sp 2 -hibridizaciji atoma ugljika i kisika karbonilne grupe. Usamljeni par elektrona atoma dušika ulazi u konjugaciju sa  elektronima dvostruke veze karbonilne grupe. Kao rezultat toga, C-N veza u peptidima i proteinima je znatno skraćena, a C=O dvostruka veza je produžena. Sa stanovišta elektronske strukture, peptidna grupa je trocentrični p––konjugovani sistem, u kome je elektronska gustina pomerena ka elektronegativnijem atomu kiseonika. U tom slučaju nastaju visoka elektronodonirajuća (=O atom) i elektron-prihvatljiva svojstva (H atom sa dušikom), što naglo povećava sposobnost ovih atoma da formiraju vodikove veze, zbog čega nastaje najvažnije svojstvo proteina - da formiraju strukture beskonačno različitih oblika:

Svaka peptidna grupa može formirati dvije vodikove veze s drugim grupama, uključujući i peptidne. Izuzetak su peptidne grupe nastale uz sudjelovanje aminokiselina prolina ili hidroksiprolina, koje su sposobne formirati samo jednu vodikovu vezu. Lanac peptida na mjestu gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija jer ga, kao i obično, ne drži druga vodikova veza.

Kao rezultat činjenice da peptidna veza može postojati u keto-enolnom obliku (prisustvo planarnog konjugiranog sistema),

rotacija oko C-N veze je zabranjena i svi atomi uključeni u peptidnu grupu imaju trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski nepovoljnija i nalazi se samo u nekim cikličkim peptidima.

Kao dio polipeptidnog lanca, kruti strukturni elementi (ravne peptidne grupe) izmjenjuju se s relativno pokretnim regijama (-CHR) koje su u stanju rotirati oko veza, iako takva rotacija može biti vrlo ograničena zbog poteškoća u prostornom smještaju bočnih radikala ( R) aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronska i prostorna struktura peptidne grupe utiče na prostorni raspored polipeptidnog lanca i, pre svega, određuje formiranje sekundarne strukture proteina.

1. Sekundarna struktura

Sekundarna struktura proteina je način presavijanja polipeptidnog lanca u uređeni oblik zahvaljujući sistemu vodoničnih veza, tj. određuje prostornu orijentaciju polipeptidnog lanca. Postoje dva oblika sekundarne strukture: spirala ( -spiralni), koji se javljaju unutar jednog polipeptidnog lanca, i slojevito presavijeno ( -struktura) - između susednih polipeptidnih lanaca.

Iako se spiralna struktura u polipeptidnim lancima proteina nalazi u obliku odvojenih sekcija, ona daje proteinskoj molekuli prilično veliku čvrstoću i određuje u njoj i kratko- i dugotrajni poredak sila uključenih u stvaranje vodikovih veza.

-heliks uzima u obzir sva svojstva peptidne veze; njegova konfiguracija ima spiralnu simetriju. Zavoji spirale su pravilni; svi ostaci aminokiselina u kičmi heliksa su ekvivalentni, bez obzira na strukturu njihovih bočnih radikala, a potonji ne učestvuju u formiranju α-heliksa. U jednom okretu α-heliksa nalazi se 3,6 aminokiselinskih ostataka. Spirala se može opisati nizom

sa 13 atoma u prstenu (R-aminokiselinski ostaci), gdje je O...H vodonična veza.

Svaka peptidna grupa formira vodoničnu vezu sa četvrtom peptidnom grupom iz nje.

-Spirala daje najnižu napetost spoja, minimalne dimenzije nezauzetog prostora u blizini ose i minimalne dimenzije spiralnog zavoja. α-heliks je prvo otkriven u kristalnom hemoglobinu, a kasnije u gotovo svim globularnim proteinima.

Slojevito-naborana struktura (-struktura) ima blago zakrivljenu konfiguraciju atoma y-ugljika polipeptidnog lanca i formirana je međulančanim vodoničnim vezama.

-Presavijeni listovi mogu biti formirani od paralelnih (N-terminalni krajevi koji su usmjereni u istom smjeru) i antiparalelnih (N-terminalni krajevi usmjereni u različitim smjerovima) polipeptidnih lanaca. Naborane strukture su pronađene u mnogim strukturnim proteinima (kolagen, keratin, fibroin svile).

Skup α-heliksa i β-struktura je važan kriterijum po kome se može suditi o stepenu uređenosti strukture proteinskog molekula i stabilnosti proteina pod uticajem fizičko-hemijskih faktora sredine.

Na osnovu nedavnih studija globularnih proteina, ustanovljena su još dva nivoa: supersekundarna struktura, karakterizirajući energetski poželjne agregate sekundarne strukture, i domene - dijelovi proteinske globule, koji su prilično odvojeni globularni regioni.

Supersekundarna struktura (superheliks)– to su ansambli sekundarnih struktura koje međusobno djeluju. Pojava ovih sklopova ukazuje da su oni poželjniji sa stanovišta ili kinetike procesa savijanja ili dobijanja slobodne energije u već presavijenom proteinu. Supernamotana α-heliks nalazi se u fibrilarnim proteinima.

Ispod domene Općenito je prihvaćeno razumijevanje kompaktnih autonomnih podregiona unutar proteina, koje karakterizira minimalni omjer površine i zapremine, kao i činjenica da broj funkcionalnih veza unutar domene značajno premašuje broj susjednih domena. Tipično, domene obavljaju specifične funkcije i stoga se pozivaju funkcionalne domene.

Peptidna veza je snažna veza između fragmenata dvije aminokiseline, koja je u osnovi formiranja linearnih struktura proteina i peptida. U takvim molekulima svaka aminokiselina (osim terminalnih) povezana je s prethodnim i sljedećim.

U zavisnosti od broja jedinica, peptidne veze mogu stvarati dipeptide (sastoje se od dvije aminokiseline), tripeptide (od tri), tetrapeptide, pentapeptide itd. Kratki lanci (od 10 do 50 monomera) nazivaju se oligopeptidi, a dugi lanci tzv. polipeptidi i proteini (molekularna težina veća od 10 hiljada Da).

Karakteristike peptidne veze

Peptidna veza je kovalentna hemijska veza između prvog atoma ugljika jedne aminokiseline i atoma dušika druge, koja je rezultat interakcije alfa-karboksilne grupe (COOH) sa alfa-amino grupom (NH2). U tom slučaju dolazi do nukleofilne zamjene OH-hidroksila amino grupom iz koje se odvaja vodonik. Kao rezultat, formira se jedna C-N veza i molekul vode.

Budući da tokom reakcije dolazi do gubitka nekih komponenti (OH grupe i atoma vodika), peptidne jedinice se više ne nazivaju aminokiselinama, već ostacima aminokiselina. Zbog činjenice da potonji sadrže 2 atoma ugljika, peptidni lanac se mijenja između C-C i C-N veza, koje formiraju peptidnu kičmu. Na njegovim stranama nalaze se radikali aminokiselina. Udaljenost između atoma ugljika i dušika varira od 0,132 do 0,127 nm, što ukazuje na neizvjesnu vezu.

Peptidna veza je veoma jak tip hemijske interakcije. U standardnim biohemijskim uslovima koji odgovaraju ćelijskom okruženju, ne podleže samostalnom uništavanju.

Peptidnu vezu proteina i peptida karakteriše svojstvo koplanarnosti, budući da se svi atomi uključeni u njeno formiranje (C, N, O i H) nalaze u istoj ravni. Ovaj fenomen se objašnjava krutošću (tj. nemogućnošću rotacije elemenata oko veze) koja je rezultat rezonantne stabilizacije. Unutar lanca aminokiselina, između ravnina peptidnih grupa nalaze se atomi α-ugljika povezani s radikalima.

Tipovi konfiguracije

Ovisno o položaju alfa atoma ugljika u odnosu na peptidnu vezu, ova potonja može imati 2 konfiguracije:

• "cis" (nalazi se na jednoj strani);
• "trans" (nalazi se na različitim stranama).

Trans formu karakteriše veća stabilnost. Ponekad se konfiguracije karakteriziraju rasporedom radikala, koji ne mijenja suštinu, jer su povezani s alfa atomima ugljika.

Fenomen rezonancije

Posebnost peptidne veze je u tome što je 40% dvostruka i može se naći u tri oblika:

• Ketol (0,132 nm) - C-N veza je stabilizirana i potpuno jednostruka.
• Prijelazni ili mezomerni - srednji oblik, ima djelomično nedefiniran karakter.
• Enol (0,127 nm) - peptidna veza postaje potpuno dvostruka, a C-O veza postaje potpuno jednostruka. U tom slučaju kisik dobiva djelomično negativan naboj, a atom vodika dobiva djelomično pozitivan naboj.

Ova karakteristika se naziva efektom rezonancije i objašnjava se delokalizacijom kovalentne veze između atoma ugljika i dušika. U ovom slučaju, hibridne sp 2 orbitale formiraju oblak elektrona koji se širi do atoma kiseonika.

Formiranje peptidne veze

Stvaranje peptidne veze je tipična reakcija polikondenzacije, koja je termodinamički nepovoljna. U prirodnim uslovima, ravnoteža se pomera ka slobodnim amino kiselinama, tako da je za sintezu potreban katalizator koji aktivira ili modifikuje karboksilnu grupu radi lakšeg uklanjanja hidroksilne grupe.

U živoj ćeliji do formiranja peptidne veze dolazi u centru za sintezu proteina, gdje specifični enzimi koji rade na trošenju energije iz visokoenergetskih veza djeluju kao katalizator.

Peptidna veza nastaje kada amino grupa jedne aminokiseline reaguje sa karboksilnom grupom druge, oslobađajući molekul vode:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

Aminokiseline povezane peptidnim vezama formiraju polipeptidni lanac. Peptidna veza ima planarnu strukturu: atomi C, O i N su u sp 2 hibridizaciji; atom N ima p-orbitalu sa usamljenim parom elektrona; formira se p-p-konjugovani sistem, što dovodi do skraćivanja C-N veze (0,132 nm) i ograničenja rotacije (barijera rotacije je ~63 kJ/mol). Peptidna veza je pretežno trans-konfiguracija u odnosu na ravan peptidne veze. Ova struktura peptidne veze utiče na formiranje sekundarne i tercijarne strukture proteina. Peptidna veza- kruti, kovalentni, genetski determinisani. U strukturnim formulama ona je prikazana kao jednostruka veza, ali u stvari ova veza između ugljika i dušika je u prirodi djelomično dvostruke veze:

To je uzrokovano različitom elektronegativnošću atoma C, N i O. Rotacija oko peptidne veze je nemoguća, sva četiri atoma leže u istoj ravni, tj. komplanarno. Rotacija drugih veza oko polipeptidne kičme je prilično slobodna.

Primarnu strukturu otkrio je profesor Univerziteta Kazan A.Ya. Danilevsky 1989. Godine 1913. E. Fischer je sintetizovao prve peptide. Aminokiselinska sekvenca za svaki protein je jedinstvena i genetski fiksirana.

Tripeptid: glicilalanil lizin

Da bi se odredila primarna struktura zasebnog, hemijski homogenog polipeptidnog lanca, sastav aminokiselina se određuje hidrolizom: odnos svake od dvadeset aminokiselina u uzorku homogenog polipeptida. Zatim počinju da određuju hemijsku prirodu terminalnih aminokiselina polipeptidnog lanca koji sadrži jednu slobodnu NH2 grupu i jednu slobodnu COOH grupu.

Odrediti prirodu N-terminalna aminokiselina Predloženo je više metoda, a posebno Sangerova metoda (za njen razvoj F. Sanger je 1958. godine dobio Nobelovu nagradu). Ova metoda se zasniva na reakciji arilacije polipeptida sa 2,4-dinitrofluorobenzenom. Rastvor polipeptida se tretira sa 2,4-dinitrofluorobenzenom, koji reaguje sa slobodnom α-amino grupom peptida. Nakon kisele hidrolize produkta reakcije, samo jedna aminokiselina je vezana za reagens u obliku 2,4-dinitrofenilamino kiseline. Za razliku od drugih aminokiselina, žute je boje. Izoluje se iz hidrolizata i identifikuje hromatografijom.

Za utvrđivanje C-terminalna aminokiselinaČesto se koriste enzimske metode. Tretman polipeptida karboksipeptidazom, koja prekida peptidnu vezu s kraja peptida na kojem se nalazi slobodna COOH grupa, dovodi do oslobađanja C-terminalne aminokiseline, čija se priroda može identificirati hromatografijom. Postoje i druge metode za određivanje C-terminalne aminokiseline, posebno Akabori hemijska metoda, zasnovana na hidrazinolizi polipeptida.

Sljedeća faza rada uključuje određivanje redoslijeda aminokiselina u polipeptidu. Da bi se to postiglo, prvo se provodi djelomična (hemijska i enzimska) hidroliza polipeptidnog lanca u kratke peptidne fragmente, čiji se slijed može precizno odrediti. Nakon hidrolize, peptidne mape se generiraju pomoću elektroforeze i hromatografije. Zatim se određuju sekvenca aminokiselina u izolovanim peptidima i primarna struktura čitavog molekula.

Sposobni da se međusobno povezuju peptid St. (formira se molekul polimera).

Peptidna veza - između α-karboksilne grupe jedne aminokiseline. Iα-aminogr.ostali amino..

Prilikom imenovanja dodajte sufiks “-il”, posljednji je amino. nije uređeno njegovo ime.

(alanil-seril-triptofan)

Osobine peptidne veze

1. Transpozicija radikala aminokiselina u odnosu na C-N vezu

2. Koplanarnost – svi atomi uključeni u peptidnu grupu su u istoj ravni, sa “H” i “O” na suprotnim stranama peptidne veze.

3. Prisustvo keto oblika (o-c=n) i enol (o=s-t-n) oblika

4. Sposobnost formiranja dvije vodonične veze sa drugim peptidima

5. Peptidna veza ima delimično karakter dvostruke veze, dužina je manja od jednostruke veze, krute je strukture i rotacija oko nje je otežana.

Za detekciju proteina i peptida - biuret reakcija (od plave do ljubičaste)

4) FUNKCIJE PROTEINA:

Strukturni proteini (kolagen, keratin),

Enzimski (pepsin, amilaza),

transport (transferin, albumin, hemoglobin),

Hrana (bjelanjci, žitarice),

Kontraktilni i motorički (aktin, miozin, tubulin),

Zaštitni (imunoglobulini, trombin, fibrinogen),

Regulatorni (somatotropni hormon, adrenokortikotropni hormon, insulin).

NIVOI ORGANIZACIJE STRUKTURE PROTEINA

Protein je niz aminokiselina povezanih jedna s drugom peptidne veze.

Peptid je amino. ne više od 10

Polipeptid - od 10 do

Proteini - više od 40 aminokiselina.

PRIMARNA STRUKTURA -linearni proteinski molekul, slika. pri kombinovanju aminokiselina. u lanac.

polimorfizam proteina- mogu se naslijediti i ostati u populaciji

Redoslijed i omjer aminokiselina u primarnoj strukturi određuje formiranje sekundarnih, tercijarnih i kvartarnih struktura.

SEKUNDARNA STRUKTURA- interakcija pept. grupe sa dol. vodonik veze. Postoje 2 vrste konstrukcija - polaganje u obliku užeta i lonca.

Dvije opcije sekundarne strukture: α-helix (α-struktura ili paralelna) i β-naborani sloj (β-struktura ili antiparalelna).

U pravilu su obje strukture prisutne u jednom proteinu, ali u različitim omjerima.

U globularnim proteinima dominira α-heliks, u fibrilarnim proteinima β-struktura.

Sekundarna struktura se formira samo uz učešće vodikovih veza između peptidnih grupa: atom kiseonika jedne grupe reaguje sa atomom vodonika druge, istovremeno se kiseonik druge peptidne grupe veže sa vodonikom treće, itd.