Përkufizimi i lidhjes peptide. Vetitë e një lidhje peptide. Aftësia për të formuar lidhje hidrogjenore

Përmbajtja:

Përfitimet e aminoacideve gjatë stërvitjes së forcës. Katër grupe që pasqyrojnë formimin e strukturës së një molekule proteine.

Një proteinë është një molekulë polimeri që përmban një grup monomerësh (d.m.th., elementë të vegjël) - aminoacide. Vetitë dhe veprimi i proteinës varen nga cilat aminoacide formojnë përbërjen e proteinës, si dhe nga alternimi i tyre. Në total, në trupin e njeriut mund të gjenden njëzet aminoacide, të cilat gjenden në kombinime të ndryshme në proteina të dizajneve të ndryshme. Në mënyrë konvencionale, të gjithë përbërësit e një molekule proteine mund të konsiderohen si shkronja të alfabetit, në të cilat regjistrohet një sasi e caktuar informacioni. Vetëm një fjalë mund të tregojë ndonjë objekt ose veprim, dhe një grup aminoacidesh mund të tregojë funksionin e një proteine të caktuar, aftësitë dhe efikasitetin e saj.

Rreth përfitimeve

Qindra artikuj dhe libra janë shkruar për veçoritë dhe përfitimet e elementëve të tillë të dobishëm. Pse jo, sepse ato me të vërtetë formojnë trupin tonë, janë përbërës të proteinave dhe ndihmojnë në zhvillimin në të gjitha aspektet. Karakteristikat kryesore përfshijnë:

përshpejtimi i sintezës së proteinave. Prania e një kompleksi të plotë të aminoacideve në trup ndihmon në stimulimin e prodhimit të insulinës dhe aktivizimin e mTor. Së bashku, këta mekanizma ndihmojnë në nxitjen e rritjes së muskujve;
burim energjie. Komponentë të tillë kalojnë nëpër një rrugë të ndryshme metabolike dhe ndryshojnë në funksionin e tyre nga karbohidratet. Si rezultat, trupi merr sasi të mëdha energjie dhe mbushet me një pishinë aminoacide. Rezultati është se muskujt rriten shumë më shpejt;
shtypja e proceseve katabolike. Me ndihmën e tyre, ju mund të harroni përgjithmonë se çfarë do të thotë të shkatërroni muskujt tuaj, sepse trupi do të ketë gjithmonë material për ndërtimin e molekulave të reja të proteinave;
reduktimin e yndyrës. Një funksion i dobishëm është se ndihmon në formimin e leptinës, e cila nxit djegien më të shpejtë të depozitave të yndyrës. E gjithë kjo ju lejon të arrini efektin maksimal.

Veprimet e dobishme të grupeve të aminoacideve mund të përfshijnë gjithashtu pjesëmarrjen në metabolizmin e azotit në trup, restaurimin e zonave të dëmtuara të indeve, sigurimin e proceseve metabolike, rikuperimin e plotë të muskujve dhe uljen e niveleve të sheqerit në gjak. Përveç kësaj, veprimet e dobishme përfshijnë stimulimin e hormonit të rritjes, rritjen e qëndrueshmërisë, sigurimin e trupit me sasinë e nevojshme të energjisë, normalizimin e proceseve metabolike, stimulimin e sistemit imunitar, normalizimin e procesit të tretjes, mbrojtjen nga rrezatimi etj.

Struktura

Kimistët dallojnë katër grupe kryesore që pasqyrojnë thelbin e formimit strukturor të molekulës së një komponenti kaq të nevojshëm dhe të rëndësishëm për trupin e njeriut. Ekzistojnë vetëm katër grupe të tilla dhe secila prej tyre ka karakteristikat e veta të formimit - parësore, dytësore, terciare dhe kuaternare. Le t'i shqyrtojmë këto nuanca në më shumë detaje:

konkluzioni

Pra, ne shikuam shkurtimisht se si aminoacidet formojnë një element kaq të nevojshëm për njerëzit.

Lidhja peptide është kovalente në natyrën e saj kimike dhe i jep forcë të lartë strukturës primare të molekulës së proteinës. Duke qenë një element përsëritës i zinxhirit polipeptid dhe që ka veçori specifike strukturore, lidhja peptide ndikon jo vetëm në formën e strukturës parësore, por edhe në nivelet më të larta të organizimit të zinxhirit polipeptid.

Grupi peptid (amid) ka një strukturë origjinale.

Të katër atomet - N, C, O dhe C - janë të vendosura në të njëjtin rrafsh, i cili korrespondon me hibridizimin sp 2 të atomeve të karbonit dhe oksigjenit të grupit karbonil. Çifti i vetëm i elektroneve të atomit të azotit hyn në konjugim me elektronet  të lidhjes dyfishe të grupit karbonil. Si rezultat i kësaj, lidhja C-N në peptide dhe proteina shkurtohet shumë dhe lidhja e dyfishtë C=O zgjatet. Nga pikëpamja e strukturës elektronike, grupi peptid është një sistem p––konjuguar me tre qendra, densiteti i elektronit në të cilin zhvendoset drejt atomit më elektronegativ të oksigjenit. Në këtë rast, lindin vetitë e larta dhuruese të elektroneve (= atom O) dhe elektron-pranuese (atom H me azot), të cilat rrisin ndjeshëm aftësinë e këtyre atomeve për të formuar lidhje hidrogjeni, për shkak të së cilës lind vetia më e rëndësishme e proteinave - për të formuar struktura me forma pafundësisht të ndryshme:

Çdo grup peptid mund të formojë dy lidhje hidrogjeni me grupe të tjera, duke përfshirë ato peptide. Përjashtim bëjnë grupet peptide të formuara me pjesëmarrjen e aminoacideve proline ose hidroksiproline, të cilat janë të afta të formojnë vetëm një lidhje hidrogjeni. Zinxhiri peptid në vendin ku ndodhet prolina ose hidroksiprolina përkulet lehtësisht sepse nuk mbahet, si zakonisht, nga një lidhje e dytë hidrogjenore.

Si rezultat i faktit se lidhja peptide mund të ekzistojë në formën e keto-enolit (prania e një sistemi të konjuguar planar),

rrotullimi rreth lidhjes C-N është i ndaluar dhe të gjithë atomet e përfshirë në grupin peptid kanë një konfigurim trans. Konfigurimi cis është energjikisht më pak i favorshëm dhe gjendet vetëm në disa peptide ciklike.

Si pjesë e një zinxhiri polipeptid, elementët strukturorë të ngurtë (grupet e sheshta peptide) alternojnë me rajone relativisht të lëvizshme (-CHR) që janë të afta të rrotullohen rreth lidhjeve, megjithëse një rrotullim i tillë mund të jetë shumë i kufizuar për shkak të vështirësive në vendosjen hapësinore të radikalëve anësor. R) të mbetjeve të aminoacideve. Kështu, struktura elektronike dhe hapësinore e grupit peptid ndikon në rregullimin hapësinor të zinxhirit polipeptid dhe, mbi të gjitha, përcakton formimin e strukturës dytësore të proteinës.

Struktura dytësore

Struktura dytësore e proteinave është një mënyrë për të palosur një zinxhir polipeptid në një formë të renditur për shkak të një sistemi lidhjesh hidrogjeni, d.m.th. përcakton orientimin hapësinor të vargut polipeptid. Ekzistojnë dy forma të strukturës dytësore: spirale ( -spirale), që ndodhin brenda një zinxhiri polipeptid, dhe e palosur me shtresa ( - struktura) - ndërmjet vargjeve polipeptidike ngjitur.

Megjithëse struktura spirale në zinxhirët polipeptidikë të proteinave gjendet në formën e seksioneve të veçanta, ajo i jep molekulës së proteinës një forcë mjaft të lartë dhe përcakton në të renditjen e forcave me rreze të shkurtër dhe të gjatë të përfshirë në krijimin e lidhjeve hidrogjenore.

-spiralja merr parasysh të gjitha vetitë e lidhjes peptide; konfigurimi i saj ka simetri spirale. Kthesat spirale janë të rregullta; të gjitha mbetjet e aminoacideve në shtyllën kurrizore të spirales janë ekuivalente, pavarësisht nga struktura e radikaleve të tyre anësore dhe këto të fundit nuk marrin pjesë në formimin e heliksit α. Ka 3.6 mbetje aminoacide në një rrotullim të α-spiralës. Spiralja mund të përshkruhet nga sekuenca

me 13 atome në unazë (mbetje R-aminoacide), ku O...H është një lidhje hidrogjenore.

Çdo grup peptid formon një lidhje hidrogjeni me grupin e katërt peptid prej tij.

-Spiralja siguron tensionin më të ulët të lidhjes, dimensionet minimale të hapësirës së pazënë pranë boshtit dhe dimensionet minimale të kthesës spirale. A-spiralja u zbulua fillimisht në hemoglobinën kristalore, dhe më vonë në pothuajse të gjitha proteinat globulare.

Struktura e palosshme me shtresa (-struktura) ka një konfigurim pak të lakuar të atomit y të karbonit të zinxhirit polipeptid dhe formohet nga lidhje hidrogjenore ndërzinxhirë.

-Fletët e palosura mund të formohen nga zinxhirë polipeptidikë paralelë (skajet e terminalit N që drejtohen në të njëjtin drejtim) dhe antiparalele (skajet N-terminale të drejtuara në drejtime të ndryshme). Strukturat e palosura janë gjetur në shumë proteina strukturore (kolagjen, keratinë, fibroinë mëndafshi).

Kompleti i α-helikave dhe strukturave β është një kriter i rëndësishëm me të cilin mund të gjykohet shkalla e rendit në strukturën e një molekule proteine dhe qëndrueshmëria e proteinave nën ndikimin e faktorëve fiziko-kimikë të mjedisit.

Bazuar në studimet e fundit të proteinave globulare, janë vendosur edhe dy nivele të tjera: struktura supersekondare, duke karakterizuar agregatët e preferuar energjikisht të strukturës dytësore, dhe domenet - pjesë të një globule proteinike, të cilat janë rajone globulare mjaft të ndara.

Struktura supersekondare (superhelix)– këto janë ansamble strukturash dytësore që ndërveprojnë me njëra-tjetrën. Shfaqja e këtyre asambleve tregon se ato janë të preferueshme ose nga pikëpamja e kinetikës së procesit të palosjes ose e fitimit të energjisë së lirë në proteinën tashmë të palosur. A-spiralja e supermbështjellur gjendet në proteinat fibrilare.

Nën domenet Në përgjithësi pranohet të kuptohen nënrajonet kompakte autonome brenda një proteine, të karakterizuar nga një raport minimal sipërfaqe-vëllim, si dhe nga fakti se numri i lidhjeve funksionale brenda domenit e tejkalon ndjeshëm atë të domeneve fqinje. Në mënyrë tipike, domenet kryejnë funksione specifike dhe për këtë arsye thirren domenet funksionale.

Një lidhje peptide është një lidhje e fortë midis fragmenteve të dy aminoacideve, e cila qëndron në themel të formimit të strukturave lineare të proteinave dhe peptideve. Në molekula të tilla, çdo aminoacid (përveç atyre terminale) është i lidhur me ato të mëparshme dhe të mëvonshme.

Në varësi të numrit të njësive, lidhjet peptide mund të krijojnë dipeptide (përbëhen nga dy aminoacide), tripeptide (nga tre), tetrapeptide, pentapeptide, etj. Zinxhirët e shkurtër (nga 10 deri në 50 monomere) quhen oligopeptide, dhe zinxhirët e gjatë quhen polipeptide dhe proteina ( pesha molekulare më shumë se 10 mijë Po).

Karakteristikat e një lidhjeje peptide

Një lidhje peptide është një lidhje kimike kovalente midis atomit të parë të karbonit të një aminoacidi dhe atomit të azotit të një tjetri, që rezulton nga bashkëveprimi i një grupi alfa-karboksil (COOH) me një grup alfa-amino (NH2). Në këtë rast, ndodh një zëvendësim nukleofilik i OH-hidroksilit me një grup amino, nga i cili ndahet hidrogjeni. Si rezultat, formohet një lidhje e vetme C-N dhe një molekulë uji.

Meqenëse humbja e disa komponentëve (grupi OH dhe atomi i hidrogjenit) ndodh gjatë reaksionit, njësitë peptide nuk quhen më aminoacide, por mbetje aminoacide. Për faktin se këto të fundit përmbajnë 2 atome karboni, zinxhiri peptid alternohet midis lidhjeve C-C dhe C-N, të cilat formojnë shtyllën kurrizore peptide. Në anët e tij janë radikalet e aminoacideve. Distanca midis atomeve të karbonit dhe azotit varion nga 0,132 në 0,127 nm, duke treguar një marrëdhënie të pasigurt.

Një lidhje peptide është një lloj shumë i fortë i ndërveprimit kimik. Në kushte standarde biokimike që korrespondojnë me mjedisin qelizor, ai nuk i nënshtrohet shkatërrimit të pavarur.

Lidhja peptide e proteinave dhe peptideve karakterizohet nga vetia e koplanaritetit, pasi të gjithë atomet e përfshirë në formimin e saj (C, N, O dhe H) ndodhen në të njëjtin rrafsh. Ky fenomen shpjegohet nga ngurtësia (d.m.th., paaftësia për të rrotulluar elementët rreth lidhjes) që rezulton nga stabilizimi rezonant. Brenda zinxhirit të aminoacideve, midis planeve të grupeve peptide ka atome α-karbon të lidhur me radikalet.

Llojet e konfigurimit

Në varësi të pozicionit të atomeve të karbonit alfa në lidhje me lidhjen peptide, kjo e fundit mund të ketë 2 konfigurime:

"cis" (e vendosur në njërën anë);
"trans" (e vendosur në anë të ndryshme).

Forma trans karakterizohet nga stabilitet më i madh. Ndonjëherë konfigurimet karakterizohen nga rregullimi i radikalëve, i cili nuk ndryshon thelbin, pasi ato shoqërohen me atome alfa karboni.

Fenomeni i rezonancës

E veçanta e lidhjes peptide është se ajo është 40% e dyfishtë dhe mund të gjendet në tre forma:

Ketol (0.132 nm) - lidhja C-N është e stabilizuar dhe plotësisht e vetme.
Kalimtare ose mezomerike - një formë e ndërmjetme, ka një karakter pjesërisht të papërcaktuar.
Enol (0.127 nm) - lidhja peptide bëhet plotësisht e dyfishtë, dhe lidhja C-O bëhet plotësisht e vetme. Në këtë rast, oksigjeni fiton një ngarkesë pjesërisht negative, dhe atomi i hidrogjenit merr një ngarkesë pjesërisht pozitive.

Kjo veçori quhet efekti i rezonancës dhe shpjegohet me delokalizimin e lidhjes kovalente midis atomeve të karbonit dhe azotit. Në këtë rast, orbitalet hibride sp 2 formojnë një re elektronike që përhapet në atomin e oksigjenit.

Formimi i lidhjes peptide

Formimi i lidhjes peptide është një reaksion tipik polikondensimi, i cili është termodinamikisht i pafavorshëm. Në kushte natyrore, ekuilibri zhvendoset drejt aminoacideve të lira, kështu që sinteza kërkon një katalizator që aktivizon ose modifikon grupin karboksil për heqjen më të lehtë të grupit hidroksil.

Në një qelizë të gjallë, formimi i një lidhje peptide ndodh në qendrën e sintezës së proteinave, ku enzimat specifike që punojnë me shpenzimin e energjisë nga lidhjet me energji të lartë veprojnë si një katalizator.

Një lidhje peptide formohet kur grupi amino i një aminoacidi reagon me grupin karboksil të një tjetri, duke lëshuar një molekulë uji:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

Aminoacidet e lidhura me lidhje peptide formojnë një zinxhir polipeptid. Lidhja peptide ka një strukturë planare: atomet C, O dhe N janë në hibridizimin sp 2; atomi N ka një orbitale p me një palë të vetme elektronesh; formohet një sistem i konjuguar p-p, i cili çon në një shkurtim të lidhjes C-N (0,132 nm) dhe kufizim të rrotullimit (pengesa e rrotullimit është ~63 kJ/mol). Lidhja peptide është kryesisht ekstazë-konfigurimi në lidhje me rrafshin e lidhjes peptide. Kjo strukturë e lidhjes peptide ndikon në formimin e strukturës dytësore dhe terciare të proteinës. Lidhja peptide- e ngurtë, kovalente, e përcaktuar gjenetikisht. Në formulat strukturore ajo përshkruhet si një lidhje e vetme, por në fakt kjo lidhje midis karbonit dhe azotit është në natyrën e një lidhjeje pjesërisht të dyfishtë:

Kjo shkaktohet nga elektronegativiteti i ndryshëm i atomeve C, N dhe O. Rrotullimi rreth lidhjes peptide është i pamundur; të katër atomet shtrihen në të njëjtin plan, d.m.th. koplanare. Rrotullimi i lidhjeve të tjera rreth shtyllës kurrizore të polipeptidit është mjaft i lirë.

Struktura primare u zbulua nga profesori i Universitetit Kazan A.Ya. Danilevsky në vitin 1989. Në vitin 1913, E. Fischer sintetizoi peptidet e para. Sekuenca e aminoacideve për çdo proteinë është unike dhe e fiksuar gjenetikisht.

Tripeptid: lizina glicilalanil

Për të përcaktuar strukturën parësore të një zinxhiri polipeptid të veçantë, kimikisht homogjen, përbërja e aminoacideve përcaktohet me hidrolizë: raporti i secilit prej njëzet aminoacideve në një kampion të një polipeptidi homogjen. Pastaj ata fillojnë të përcaktojnë natyrën kimike të aminoacideve terminale të zinxhirit polipeptid që përmban një grup të lirë NH 2 dhe një grup të lirë COOH.

Për të përcaktuar natyrën Aminoacidi N-terminal Janë propozuar një sërë metodash, në veçanti metoda Sanger (për zhvillimin e saj, F. Sanger u nderua me çmimin Nobel në 1958). Kjo metodë bazohet në reaksionin e arilimit të një polipeptidi me 2,4-dinitrofluorbenzen. Tretësira e polipeptidit trajtohet me 2,4-dinitrofluorobenzen, i cili reagon me grupin α-amino të lirë të peptidit. Pas hidrolizës acide të produktit të reaksionit, vetëm një aminoacid lidhet me reagjentin në formën e acidit 2,4-dinitrofenilamino. Ndryshe nga aminoacidet e tjera, ka ngjyrë të verdhë. Izolohet nga hidrolizati dhe identifikohet me kromatografi.

Për përcaktimin Aminoacidi C-terminal Shpesh përdoren metoda enzimatike. Trajtimi i polipeptidit me karboksipeptidazë, i cili thyen lidhjen peptide nga fundi i peptidit ku gjendet grupi i lirë COOH, çon në çlirimin e aminoacidit C-terminal, natyra e të cilit mund të identifikohet me kromatografi. Ekzistojnë metoda të tjera për përcaktimin e aminoacidit C-terminal, në veçanti, metoda kimike Akabori, e bazuar në hidrozinolizën e polipeptidit.

Faza tjetër e punës përfshin përcaktimin e sekuencës së aminoacideve në polipeptid. Për ta bërë këtë, së pari, hidroliza e pjesshme (kimike dhe enzimatike) e zinxhirit polipeptid kryhet në fragmente të shkurtra peptide, sekuenca e të cilave mund të përcaktohet me saktësi. Pas hidrolizës, hartat e peptideve krijohen duke përdorur elektroforezë dhe kromatografi. Më pas përcaktohet sekuenca e aminoacideve në peptidet e izoluara dhe struktura primare e të gjithë molekulës.

Të aftë për t'u lidhur me njëri-tjetrin peptid St. (formohet një molekulë polimeri).

Lidhja peptide - midis grupit α-karboksil të një aminoacidi. Dheα-aminogr.aminoa të tjera..

Kur emërtoni, shtoni prapashtesën "-il", e fundit është amino. i pa redaktuar Emri i saj.

(alanil-seril-triptofan)

Vetitë e një lidhje peptide

1. Transpozimi i radikaleve të aminoacideve në lidhje me lidhjen C-N

2. Koplanariteti - të gjithë atomet e përfshirë në grupin peptid janë në të njëjtin rrafsh, me "H" dhe "O" të vendosura në anët e kundërta të lidhjes peptide.

3. Prania e formës keto (o-c=n) dhe enolit (o=s-t-n)

4. Aftësia për të formuar dy lidhje hidrogjenore me peptide të tjera

5. Lidhja peptide ka pjesërisht karakterin e një lidhjeje dyfishe, gjatësia është më e vogël se një lidhje e vetme, është një strukturë e ngurtë dhe rrotullimi rreth saj është i vështirë.

Për zbulimin e proteinave dhe peptideve - reaksioni biure (nga blu në vjollcë)

4) FUNKSIONET E PROTEINAVE:

Proteinat strukturore (kolagjen, keratin),

enzimatike (pepsina, amilaza),

Transporti (transferina, albumina, hemoglobina),

Ushqimi (të bardhat e vezëve, drithërat),

Tkurrëse dhe motorike (aktina, miozina, tubulina),

Mbrojtëse (imunoglobulinat, trombina, fibrinogjeni),

Rregullator (hormoni somatotrop, hormoni adrenokortikotrop, insulina).

NIVELET E ORGANIZIMIT TË STRUKTURËS SË PROTEINAVE

Proteina është një sekuencë e aminoacideve të lidhura me njëra-tjetrën lidhjet peptide.

Peptidi është amino. jo më shumë se 10

Polipeptid - nga 10 në

Proteina - më shumë se 40 aminoacide.

STRUKTURA PRIMAR -molekula lineare e proteinës, imazh. kur kombinohen aminoacidet. në zinxhir.

polimorfizmi i proteinave - mund të trashëgohen dhe të mbeten në popullatë

Sekuenca dhe raporti i aminoacideve në strukturën parësore përcakton formimin e strukturave dytësore, terciare dhe kuaternare.

STRUKTURA DYTËSORE- ndërveprim pept. grupet me arr. hidrogjeni lidhjet. Ekzistojnë 2 lloje strukturash - shtrimi në formën e një litari dhe një tenxhere.

Dy opsione të strukturës dytësore: α-spiralja (strukturë α ose paralele) dhe shtresa β-pletuar (strukturë β ose antiparalele).

Si rregull, të dy strukturat janë të pranishme në një proteinë, por në përmasa të ndryshme.

Në proteinat globulare mbizotëron α-spiralja, tek proteinat fibrilare mbizotëron struktura β.

Struktura dytësore formohet vetëm me pjesëmarrjen e lidhjeve hidrogjenore midis grupeve peptide: atomi i oksigjenit i një grupi reagon me atomin e hidrogjenit të të dytit, në të njëjtën kohë oksigjeni i grupit të dytë peptid lidhet me hidrogjenin e të tretës, etj.