Definicija peptidne veze. Svojstva peptidne veze. Sposobnost stvaranja vodikovih veza

Sadržaj:

Prednosti aminokiselina tijekom treninga snage. Četiri skupine odražavaju formiranje strukture proteinske molekule.

Protein je polimerna molekula koja sadrži skupinu monomera (to jest malih elemenata) - aminokiselina. Svojstva i djelovanje proteina ovise o tome koje aminokiseline čine sastav proteina, kao i o njihovoj izmjeni. Ukupno se u ljudskom tijelu može naći dvadesetak aminokiselina, koje se u različitim kombinacijama nalaze u proteinima različitog dizajna. Konvencionalno, sve komponente proteinske molekule mogu se smatrati slovima abecede, na kojima se bilježi određena količina informacija. Samo riječ može naznačiti bilo koji predmet ili radnju, a skup aminokiselina može naznačiti funkciju određenog proteina, njegove mogućnosti i učinkovitost.

O prednostima

Stotine članaka i knjiga napisano je o značajkama i prednostima takvih korisnih elemenata. Zašto ne, jer oni stvarno tvore naše tijelo, sastavni su dijelovi proteina i pomažu u razvoju u svim aspektima. Glavna svojstva uključuju:

• ubrzanje sinteze proteina. Prisutnost punog kompleksa aminokiselina u tijelu pomaže stimulirati proizvodnju inzulina i aktivirati mTor. Zajedno, ovi mehanizmi pomažu potaknuti rast mišića;
• izvor energije. Takve komponente prolaze drugačijim metaboličkim putem i razlikuju se po svojoj funkciji od ugljikohidrata. Kao rezultat toga, tijelo prima velike količine energije i puni se aminokiselinskim fondom. Rezultat je da mišići rastu mnogo brže;
• suzbijanje kataboličkih procesa. Uz njihovu pomoć možete zauvijek zaboraviti što znači uništavati vlastite mišiće, jer će tijelo uvijek imati materijala za izgradnju novih proteinskih molekula;
• smanjenje masti. Korisna funkcija je što pomaže u stvaranju leptina, koji potiče najbrže sagorijevanje masnih naslaga. Sve to omogućuje postizanje maksimalnog učinka.

Korisna djelovanja skupina aminokiselina također mogu uključivati ​​sudjelovanje u metabolizmu dušika u tijelu, obnavljanje oštećenih područja tkiva, osiguravanje metaboličkih procesa, potpuni oporavak mišića i snižavanje razine šećera u krvi. Osim toga, blagotvorna djelovanja uključuju poticanje hormona rasta, povećanje izdržljivosti, opskrbu tijela potrebnom količinom energije, normalizaciju metaboličkih procesa, poticanje imunološkog sustava, normaliziranje probavnog procesa, zaštitu od zračenja i tako dalje.

Struktura

Kemičari razlikuju četiri glavne skupine koje odražavaju bit strukturne formacije molekule komponente koja je toliko potrebna i važna za ljudsko tijelo. Postoje samo četiri takve skupine i svaka od njih ima svoje karakteristike formacije - primarnu, sekundarnu, tercijarnu i kvartarnu. Razmotrimo ove nijanse detaljnije:

Zaključak

Tako smo ukratko pogledali kako aminokiseline tvore element tako neophodan za ljude.

Peptidna veza je kovalentna po svojoj kemijskoj prirodi i daje veliku čvrstoću primarnoj strukturi proteinske molekule. Budući da je ponavljajući element polipeptidnog lanca i ima specifične strukturne značajke, peptidna veza utječe ne samo na oblik primarne strukture, već i na više razine organizacije polipeptidnog lanca.

Peptidna (amidna) skupina ima originalnu strukturu.

Sva četiri atoma - N, C, O i C - nalaze se u istoj ravnini, što odgovara sp 2 -hibridizaciji atoma ugljika i kisika karbonilne skupine. Usamljeni par elektrona atoma dušika ulazi u konjugaciju s  elektronima dvostruke veze karbonilne skupine. Zbog toga se C–N veza u peptidima i proteinima jako skraćuje, a C=O dvostruka veza produljuje. Sa stajališta elektroničke strukture, peptidna skupina je p––konjugirani sustav s tri središta, čija je gustoća elektrona pomaknuta prema elektronegativnijem atomu kisika. U tom slučaju nastaju visoka svojstva davanja elektrona (=O atom) i primanja elektrona (atom H s dušikom), što naglo povećava sposobnost ovih atoma da stvaraju vodikove veze, zbog čega nastaje najvažnije svojstvo proteina - formirati strukture beskonačno različitih oblika:

Svaka peptidna skupina može tvoriti dvije vodikove veze s drugim skupinama, uključujući i peptidne. Iznimka su peptidne skupine koje nastaju uz sudjelovanje aminokiselina prolina ili hidroksiprolina, koje mogu stvoriti samo jednu vodikovu vezu. Peptidni lanac na mjestu gdje se nalazi prolin ili hidroksiprolin lako se savija jer ga ne drži, kao obično, druga vodikova veza.

Kao rezultat činjenice da peptidna veza može postojati u keto-enolnom obliku (prisutnost planarnog konjugiranog sustava),

rotacija oko C–N veze je zabranjena i svi atomi uključeni u peptidnu skupinu imaju trans konfiguraciju. Cis konfiguracija je energetski manje povoljna i nalazi se samo u nekim cikličkim peptidima.

Kao dio polipeptidnog lanca, kruti strukturni elementi (ravne peptidne skupine) izmjenjuju se s relativno pokretljivim regijama (–CHR) koje su sposobne rotirati oko veza, iako takva rotacija može biti vrlo ograničena zbog poteškoća u prostornom postavljanju bočnih radikala ( R) aminokiselinskih ostataka. Dakle, elektronička i prostorna struktura peptidne skupine utječe na prostorni raspored polipeptidnog lanca i, prije svega, određuje formiranje sekundarne strukture proteina.

1. Sekundarna struktura

Sekundarna struktura proteina je način savijanja polipeptidnog lanca u uređeni oblik zahvaljujući sustavu vodikovih veza, tj. određuje prostornu orijentaciju polipeptidnog lanca. Postoje dva oblika sekundarne strukture: spirala ( -spirala), koji se javljaju unutar jednog polipeptidnog lanca, i slojevito presavijeno ( -struktura) - između susjednih polipeptidnih lanaca.

Iako se spiralna struktura u polipeptidnim lancima proteina nalazi u obliku zasebnih odsječaka, ona molekuli proteina daje prilično veliku čvrstoću i određuje u njoj i kratko- i dugodometni poredak sila uključenih u stvaranje vodikovih veza.

-heliks uzima u obzir sva svojstva peptidne veze; njegova konfiguracija ima spiralnu simetriju. Spiralni zavoji su pravilni; svi aminokiselinski ostaci u okosnici spirale su ekvivalentni, bez obzira na strukturu njihovih bočnih radikala, a potonji ne sudjeluju u formiranju α-heliksa. U jednom zavoju α-heliksa nalazi se 3,6 aminokiselinskih ostataka. Spirala se može opisati nizom

s 13 atoma u prstenu (R-aminokiselinski ostaci), gdje je O...H vodikova veza.

Svaka peptidna skupina tvori vodikovu vezu s četvrtom peptidnom skupinom iz nje.

-Spirala osigurava najnižu napetost veze, minimalne dimenzije slobodnog prostora u blizini osi i minimalne dimenzije zavoja spirale. α-heliks je prvi put otkriven u kristalnom hemoglobinu, a kasnije u gotovo svim globularnim proteinima.

Slojevito-naborana struktura (-struktura) ima blago zakrivljenu konfiguraciju y-ugljikovog atoma polipeptidnog lanca i formirana je međulančanim vodikovim vezama.

-Presavijene ploče mogu biti formirane od paralelnih (N-terminalni krajevi usmjereni u istom smjeru) i antiparalelnih (N-terminalni krajevi usmjereni u različitim smjerovima) polipeptidnih lanaca. Naborane strukture pronađene su u mnogim strukturnim proteinima (kolagen, keratin, fibroin svile).

Skup α-spirala i β-struktura važan je kriterij prema kojem se može prosuditi stupanj uređenosti strukture proteinske molekule i stabilnost proteina pod utjecajem fizikalno-kemijskih čimbenika okoliša.

Na temelju nedavnih studija globularnih proteina utvrđene su još dvije razine: supersekundarna struktura, karakteriziranje energetski poželjnih agregata sekundarne strukture, i domene – dijelovi proteinske globule, koji su prilično odvojena globularna područja.

Supersekundarna struktura (superheliks)– to su skupovi sekundarnih struktura koje međusobno djeluju. Pojava ovih sklopova ukazuje na to da su oni poželjniji s gledišta ili kinetike procesa savijanja ili dobivanja slobodne energije u već savijenom proteinu. Superzamotana α-heliks se nalazi u fibrilarnim proteinima.

Pod, ispod domene Opće je prihvaćeno razumijevanje kompaktnih autonomnih podregija unutar proteina, karakteriziranih minimalnim omjerom površine i volumena, kao i činjenicom da broj funkcionalnih veza unutar domene značajno premašuje broj susjednih domena. Tipično, domene obavljaju određene funkcije i stoga se nazivaju funkcionalne domene.

Peptidna veza je jaka veza između fragmenata dviju aminokiselina, koja je u osnovi formiranja linearnih struktura proteina i peptida. U takvim je molekulama svaka aminokiselina (osim terminalnih) povezana s prethodnom i sljedećom.

Ovisno o broju jedinica, peptidne veze mogu stvarati dipeptide (sastoje se od dvije aminokiseline), tripeptide (od tri), tetrapeptide, pentapeptide itd. Kratki lanci (od 10 do 50 monomera) nazivaju se oligopeptidi, a dugi lanci tzv. polipeptidi i proteini (molekulska težina veća od 10 tisuća Da).

Karakteristike peptidne veze

Peptidna veza je kovalentna kemijska veza između prvog atoma ugljika jedne aminokiseline i atoma dušika druge, koja nastaje interakcijom alfa-karboksilne skupine (COOH) s alfa-amino skupinom (NH2). U tom slučaju dolazi do nukleofilne zamjene OH-hidroksila s amino skupinom iz koje se odvaja vodik. Kao rezultat toga nastaje jednostruka C-N veza i molekula vode.

Budući da tijekom reakcije dolazi do gubitka nekih komponenti (OH skupine i atoma vodika), peptidne jedinice više se ne nazivaju aminokiselinama, već aminokiselinskim ostacima. Zbog činjenice da potonji sadrže 2 atoma ugljika, peptidni lanac se izmjenjuje između C-C i C-N veza, koje tvore okosnicu peptida. Na njegovim stranama nalaze se radikali aminokiselina. Udaljenost između atoma ugljika i dušika varira od 0,132 do 0,127 nm, što ukazuje na nesiguran odnos.

Peptidna veza je vrlo jak tip kemijske interakcije. U standardnim biokemijskim uvjetima koji odgovaraju staničnom okruženju, ne prolazi neovisno uništenje.

Peptidna veza proteina i peptida karakterizirana je svojstvom koplanarnosti, jer se svi atomi koji sudjeluju u njenom stvaranju (C, N, O i H) nalaze u istoj ravnini. Ovaj fenomen se objašnjava krutošću (tj. nemogućnošću rotacije elemenata oko veze) koja je posljedica rezonantne stabilizacije. Unutar lanca aminokiselina, između ravnina peptidnih skupina nalaze se α-ugljikovi atomi povezani s radikalima.

Vrste konfiguracije

Ovisno o položaju alfa ugljikovih atoma u odnosu na peptidnu vezu, potonja može imati 2 konfiguracije:

• "cis" (nalazi se s jedne strane);
• "trans" (nalaze se na različitim stranama).

Trans oblik karakterizira veća stabilnost. Ponekad su konfiguracije karakterizirane rasporedom radikala, što ne mijenja bit, budući da su povezani s alfa ugljikovim atomima.

Fenomen rezonancije

Osobitost peptidne veze je da je 40% dvostruka i može se naći u tri oblika:

• Ketol (0,132 nm) - C-N veza je stabilizirana i potpuno jednostruka.
• Prijelazni ili mezomerni - intermedijarni oblik, ima djelomično nedefiniran karakter.
• Enol (0,127 nm) - peptidna veza postaje potpuno dvostruka, a C-O veza potpuno jednostruka. U tom slučaju kisik dobiva djelomično negativan naboj, a atom vodika dobiva djelomično pozitivan naboj.

Ova značajka naziva se učinak rezonancije i objašnjava se delokalizacijom kovalentne veze između atoma ugljika i dušika. U ovom slučaju, hibridne sp 2 orbitale tvore elektronski oblak koji se širi do atoma kisika.

Stvaranje peptidne veze

Stvaranje peptidne veze je tipična reakcija polikondenzacije, koja je termodinamički nepovoljna. U prirodnim uvjetima ravnoteža se pomiče prema slobodnim aminokiselinama, pa je za sintezu potreban katalizator koji aktivira ili modificira karboksilnu skupinu radi lakšeg uklanjanja hidroksilne skupine.

U živoj stanici, stvaranje peptidne veze događa se u centru za sintezu proteina, gdje specifični enzimi koji rade uz potrošnju energije iz visokoenergetskih veza djeluju kao katalizator.

Peptidna veza nastaje kada amino skupina jedne aminokiseline reagira s karboksilnom skupinom druge, oslobađajući molekulu vode:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

Aminokiseline povezane peptidnim vezama tvore polipeptidni lanac. Peptidna veza ima planarnu strukturu: atomi C, O i N su u sp 2 hibridizaciji; atom N ima p-orbitalu s usamljenim parom elektrona; nastaje p-p-konjugirani sustav, što dovodi do skraćivanja C-N veze (0,132 nm) i ograničenja rotacije (rotacijska barijera je ~63 kJ/mol). Peptidna veza je pretežno trans-konfiguracija u odnosu na ravninu peptidne veze. Ovakva struktura peptidne veze utječe na stvaranje sekundarne i tercijarne strukture proteina. Peptidna veza- kruto, kovalentno, genetski određeno. U strukturnim formulama ona je prikazana kao jednostruka veza, ali zapravo je ova veza između ugljika i dušika po prirodi djelomično dvostruka veza:

To je uzrokovano različitom elektronegativnošću atoma C, N i O. Rotacija oko peptidne veze je nemoguća, sva četiri atoma leže u istoj ravnini, tj. komplanarni. Rotacija drugih veza oko polipeptidne okosnice prilično je slobodna.

Primarnu strukturu otkrio je profesor Sveučilišta u Kazanu A.Ya. Danilevsky 1989. Godine 1913. E. Fischer sintetizira prve peptide. Aminokiselinska sekvenca za svaki protein je jedinstvena i genetski fiksirana.

Tripeptid: glicilalanil lizin

Da bi se odredila primarna struktura zasebnog, kemijski homogenog polipeptidnog lanca, hidrolizom se određuje sastav aminokiselina: omjer svake od dvadeset aminokiselina u uzorku homogenog polipeptida. Zatim počinju određivati ​​kemijsku prirodu terminalnih aminokiselina polipeptidnog lanca koji sadrži jednu slobodnu NH 2 skupinu i jednu slobodnu COOH skupinu.

Za određivanje prirode N-terminalna aminokiselina Predložen je niz metoda, posebice Sangerova metoda (za njezin razvoj F. Sanger je 1958. godine dobio Nobelovu nagradu). Ova se metoda temelji na reakciji ariliranja polipeptida s 2,4-dinitrofluorobenzenom. Otopina polipeptida se tretira s 2,4-dinitrofluorobenzenom, koji reagira sa slobodnom α-amino skupinom peptida. Nakon kiselinske hidrolize reakcijskog produkta samo je jedna aminokiselina vezana na reagens u obliku 2,4-dinitrofenilaminokiseline. Za razliku od ostalih aminokiselina, žute je boje. Izolira se iz hidrolizata i identificira kromatografijom.

Za određivanje C-terminalna aminokiselinaČesto se koriste enzimske metode. Obrada polipeptida s karboksipeptidazom, koja prekida peptidnu vezu s kraja peptida gdje se nalazi slobodna COOH skupina, dovodi do oslobađanja C-terminalne aminokiseline, čija se priroda može identificirati kromatografijom. Postoje i druge metode za određivanje C-terminalne aminokiseline, posebno Akabori kemijska metoda, koja se temelji na hidrazinolizi polipeptida.

Sljedeća faza rada uključuje određivanje slijeda aminokiselina u polipeptidu. Da bi se to postiglo, najprije se provodi djelomična (kemijska i enzimska) hidroliza polipeptidnog lanca u kratke peptidne fragmente, čiji se slijed može točno odrediti. Nakon hidrolize, peptidne karte se generiraju pomoću elektroforeze i kromatografije. Zatim se određuje slijed aminokiselina u izoliranim peptidima i primarna struktura cijele molekule.

Sposoban međusobnog povezivanja peptid sv. (nastaje polimerna molekula).

Peptidna veza – između α-karboksilne skupine jedne aminokiseline. Iα-aminogr.drugi amino..

Prilikom imenovanja dodajte sufiks "-il", zadnji je amino. nije uređeno to je ime.

(alanil-seril-triptofan)

Svojstva peptidne veze

1. Transpozicija radikala aminokiselina u odnosu na C-N vezu

2. Koplanarnost - svi atomi uključeni u peptidnu skupinu nalaze se u istoj ravnini, s "H" i "O" smještenim na suprotnim stranama peptidne veze.

3. Prisutnost keto oblika (o-c=n) i enolnog (o=s-t-n) oblika

4. Sposobnost stvaranja dviju vodikovih veza s drugim peptidima

5. Peptidna veza ima djelomično karakter dvostruke veze, duljina je manja od jednostruke veze, krute je strukture, te je rotacija oko nje otežana.

Za detekciju proteina i peptida - biuretska reakcija (od plave do ljubičaste)

4) FUNKCIJE PROTEINA:

Strukturni proteini (kolagen, keratin),

Enzimski (pepsin, amilaza),

Transport (transferin, albumin, hemoglobin),

Hrana (bjelanjci, žitarice),

Kontraktilni i motorički (aktin, miozin, tubulin),

Zaštitni (imunoglobulini, trombin, fibrinogen),

Regulatorni (somatotropni hormon, adrenokortikotropni hormon, inzulin).

RAZINE ORGANIZACIJE STRUKTURE PROTEINA

Protein je sekvenca aminokiselina povezanih jedna s drugom peptidne veze.

Peptid je amino. ne više od 10

Polipeptid - od 10 do

Proteini - više od 40 aminokiselina.

PRIMARNA STRUKTURA -linearna proteinska molekula, slika. pri kombinaciji aminokiselina. u lanac.

polimorfizam proteina- mogu se naslijediti i ostati u populaciji

Redoslijed i omjer aminokiselina u primarnoj strukturi određuje nastanak sekundarne, tercijarne i kvarterne strukture.

SEKUNDARNA STRUKTURA- interakcija pept. grupe s arr. vodik veze. Postoje 2 vrste konstrukcija - polaganje u obliku užeta i lonca.

Dvije opcije sekundarne strukture: α-heliks (α-struktura ili paralelna) i β-nabrani sloj (β-struktura ili antiparalelna).

U pravilu su obje strukture prisutne u jednom proteinu, ali u različitim omjerima.

U globularnim proteinima prevladava α-heliks, u fibrilarnim proteinima prevladava β-struktura.

Sekundarna struktura nastaje samo uz sudjelovanje vodikovih veza između peptidnih skupina: atom kisika jedne skupine reagira s atomom vodika druge, istodobno se kisik druge peptidne skupine veže s vodikom treće, itd.