ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಾಂಡ್ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು. ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ

ಪರಿವಿಡಿ:

ಶಕ್ತಿ ತರಬೇತಿಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪ್ರಯೋಜನಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯನ್ನು ಪ್ರತಿಬಿಂಬಿಸುವ ನಾಲ್ಕು ಗುಂಪುಗಳು.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಒಂದು ಪಾಲಿಮರ್ ಅಣುವಾಗಿದ್ದು ಅದು ಮೊನೊಮರ್‌ಗಳ ಗುಂಪನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ (ಅಂದರೆ, ಸಣ್ಣ ಅಂಶಗಳು) - ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು. ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಮತ್ತು ಕ್ರಿಯೆಯು ಯಾವ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳ ಪರ್ಯಾಯವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿರುತ್ತದೆ. ಒಟ್ಟಾರೆಯಾಗಿ, ಮಾನವ ದೇಹದಲ್ಲಿ ಇಪ್ಪತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಕಾಣಬಹುದು, ಇದು ವಿವಿಧ ವಿನ್ಯಾಸಗಳ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳಲ್ಲಿ ವಿವಿಧ ಸಂಯೋಜನೆಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ. ಸಾಂಪ್ರದಾಯಿಕವಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಎಲ್ಲಾ ಘಟಕಗಳನ್ನು ವರ್ಣಮಾಲೆಯ ಅಕ್ಷರಗಳಾಗಿ ಪರಿಗಣಿಸಬಹುದು, ಅದರ ಮೇಲೆ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರಮಾಣದ ಮಾಹಿತಿಯನ್ನು ದಾಖಲಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಕೇವಲ ಒಂದು ಪದವು ಯಾವುದೇ ವಸ್ತು ಅಥವಾ ಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಒಂದು ಸೆಟ್ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ಕಾರ್ಯ, ಅದರ ಸಾಮರ್ಥ್ಯಗಳು ಮತ್ತು ದಕ್ಷತೆಯನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ.

ಪ್ರಯೋಜನಗಳ ಬಗ್ಗೆ

ಇಂತಹ ಉಪಯುಕ್ತ ಅಂಶಗಳ ವೈಶಿಷ್ಟ್ಯಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರಯೋಜನಗಳ ಬಗ್ಗೆ ನೂರಾರು ಲೇಖನಗಳು ಮತ್ತು ಪುಸ್ತಕಗಳನ್ನು ಬರೆಯಲಾಗಿದೆ. ಏಕೆ ಮಾಡಬಾರದು, ಏಕೆಂದರೆ ಅವು ನಿಜವಾಗಿಯೂ ನಮ್ಮ ದೇಹವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ಅಂಶಗಳಾಗಿವೆ ಮತ್ತು ಎಲ್ಲಾ ವಿಷಯಗಳಲ್ಲಿ ಅಭಿವೃದ್ಧಿಪಡಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಮುಖ್ಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು ಸೇರಿವೆ:

• ಪ್ರೋಟೀನ್ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಯ ವೇಗವರ್ಧನೆ. ದೇಹದಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಸಂಪೂರ್ಣ ಸಂಕೀರ್ಣದ ಉಪಸ್ಥಿತಿಯು ಇನ್ಸುಲಿನ್ ಉತ್ಪಾದನೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸಲು ಮತ್ತು mTor ಅನ್ನು ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ. ಒಟ್ಟಾಗಿ, ಈ ಕಾರ್ಯವಿಧಾನಗಳು ಸ್ನಾಯುವಿನ ಬೆಳವಣಿಗೆಯನ್ನು ಪ್ರಚೋದಿಸಲು ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ;
• ಶಕ್ತಿಯ ಮೂಲ. ಅಂತಹ ಘಟಕಗಳು ವಿಭಿನ್ನ ಚಯಾಪಚಯ ಮಾರ್ಗದ ಮೂಲಕ ಹಾದುಹೋಗುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬೋಹೈಡ್ರೇಟ್‌ಗಳಿಂದ ಅವುಗಳ ಕಾರ್ಯದಲ್ಲಿ ಭಿನ್ನವಾಗಿರುತ್ತವೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ದೇಹವು ಹೆಚ್ಚಿನ ಪ್ರಮಾಣದ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಪೂಲ್ನಿಂದ ತುಂಬಿರುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಸ್ನಾಯುಗಳು ಹೆಚ್ಚು ವೇಗವಾಗಿ ಬೆಳೆಯುತ್ತವೆ;
• ಕ್ಯಾಟಬಾಲಿಕ್ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳ ನಿಗ್ರಹ. ಅವರ ಸಹಾಯದಿಂದ, ನಿಮ್ಮ ಸ್ವಂತ ಸ್ನಾಯುಗಳನ್ನು ನಾಶಮಾಡುವುದರ ಅರ್ಥವನ್ನು ನೀವು ಶಾಶ್ವತವಾಗಿ ಮರೆತುಬಿಡಬಹುದು, ಏಕೆಂದರೆ ದೇಹವು ಯಾವಾಗಲೂ ಹೊಸ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುಗಳನ್ನು ನಿರ್ಮಿಸಲು ವಸ್ತುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ;
• ಕೊಬ್ಬು ಕಡಿತ. ಒಂದು ಉಪಯುಕ್ತ ಕಾರ್ಯವೆಂದರೆ ಇದು ಲೆಪ್ಟಿನ್ ರಚನೆಗೆ ಸಹಾಯ ಮಾಡುತ್ತದೆ, ಇದು ಕೊಬ್ಬಿನ ನಿಕ್ಷೇಪಗಳ ವೇಗವಾಗಿ ಸುಡುವಿಕೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುತ್ತದೆ. ಇವೆಲ್ಲವೂ ಗರಿಷ್ಠ ಪರಿಣಾಮವನ್ನು ಸಾಧಿಸಲು ನಿಮಗೆ ಅನುಮತಿಸುತ್ತದೆ.

ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ಪ್ರಯೋಜನಕಾರಿ ಕ್ರಮಗಳು ದೇಹದಲ್ಲಿ ಸಾರಜನಕ ಚಯಾಪಚಯ ಕ್ರಿಯೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆ, ಹಾನಿಗೊಳಗಾದ ಅಂಗಾಂಶ ಪ್ರದೇಶಗಳ ಪುನಃಸ್ಥಾಪನೆ, ಚಯಾಪಚಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ಖಚಿತಪಡಿಸುವುದು, ಸಂಪೂರ್ಣ ಸ್ನಾಯುವಿನ ಚೇತರಿಕೆ ಮತ್ತು ರಕ್ತದಲ್ಲಿನ ಸಕ್ಕರೆಯ ಮಟ್ಟವನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡುವುದು. ಹೆಚ್ಚುವರಿಯಾಗಿ, ಬೆಳವಣಿಗೆಯ ಹಾರ್ಮೋನ್ ಅನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುವುದು, ಸಹಿಷ್ಣುತೆಯನ್ನು ಹೆಚ್ಚಿಸುವುದು, ದೇಹಕ್ಕೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ಒದಗಿಸುವುದು, ಚಯಾಪಚಯ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಗಳನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯಗೊಳಿಸುವುದು, ಪ್ರತಿರಕ್ಷಣಾ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯನ್ನು ಉತ್ತೇಜಿಸುವುದು, ಜೀರ್ಣಕಾರಿ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಸಾಮಾನ್ಯಗೊಳಿಸುವುದು, ವಿಕಿರಣದಿಂದ ರಕ್ಷಿಸುವುದು ಮತ್ತು ಮುಂತಾದವುಗಳನ್ನು ಪ್ರಯೋಜನಕಾರಿ ಕ್ರಮಗಳು ಒಳಗೊಂಡಿವೆ.

ರಚನೆ

ರಸಾಯನಶಾಸ್ತ್ರಜ್ಞರು ನಾಲ್ಕು ಮುಖ್ಯ ಗುಂಪುಗಳನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸುತ್ತಾರೆ, ಅದು ಮಾನವ ದೇಹಕ್ಕೆ ತುಂಬಾ ಅಗತ್ಯವಾದ ಮತ್ತು ಮುಖ್ಯವಾದ ಘಟಕದ ಅಣುವಿನ ರಚನಾತ್ಮಕ ರಚನೆಯ ಸಾರವನ್ನು ಪ್ರತಿಬಿಂಬಿಸುತ್ತದೆ. ಅಂತಹ ನಾಲ್ಕು ಗುಂಪುಗಳು ಮಾತ್ರ ಇವೆ ಮತ್ತು ಅವುಗಳಲ್ಲಿ ಪ್ರತಿಯೊಂದೂ ತನ್ನದೇ ಆದ ರಚನೆಯ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ - ಪ್ರಾಥಮಿಕ, ಮಾಧ್ಯಮಿಕ, ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ. ಈ ಸೂಕ್ಷ್ಮ ವ್ಯತ್ಯಾಸಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚು ವಿವರವಾಗಿ ಪರಿಗಣಿಸೋಣ:

ತೀರ್ಮಾನ

ಆದ್ದರಿಂದ, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಮಾನವರಿಗೆ ಅಗತ್ಯವಾದ ಅಂಶವನ್ನು ಹೇಗೆ ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ ಎಂಬುದನ್ನು ನಾವು ಸಂಕ್ಷಿಪ್ತವಾಗಿ ನೋಡಿದ್ದೇವೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಅದರ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸ್ವಭಾವದಲ್ಲಿ ಕೋವೆಲೆಂಟ್ ಆಗಿದೆ ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಗೆ ಹೆಚ್ಚಿನ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ನೀಡುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪುನರಾವರ್ತಿತ ಅಂಶವಾಗಿರುವುದರಿಂದ ಮತ್ತು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ರಚನಾತ್ಮಕ ಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯ ಆಕಾರವನ್ನು ಮಾತ್ರವಲ್ಲದೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಉನ್ನತ ಮಟ್ಟದ ಸಂಘಟನೆಯ ಮೇಲೂ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ (ಅಮೈಡ್) ಗುಂಪು ಮೂಲ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.

ಎಲ್ಲಾ ನಾಲ್ಕು ಪರಮಾಣುಗಳು - ಎನ್, ಸಿ, ಒ ಮತ್ತು ಸಿ - ಒಂದೇ ಸಮತಲದಲ್ಲಿವೆ, ಇದು ಕಾರ್ಬೊನಿಲ್ ಗುಂಪಿನ ಕಾರ್ಬನ್ ಮತ್ತು ಆಮ್ಲಜನಕದ ಪರಮಾಣುಗಳ ಎಸ್ಪಿ 2-ಹೈಬ್ರಿಡೈಸೇಶನ್ಗೆ ಅನುರೂಪವಾಗಿದೆ. ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿನ ಒಂಟಿ ಜೋಡಿ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್‌ಗಳು ಕಾರ್ಬೊನಿಲ್ ಗುಂಪಿನ ಡಬಲ್ ಬಾಂಡ್‌ನ  ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಯೋಗಕ್ಕೆ ಪ್ರವೇಶಿಸುತ್ತವೆ. ಇದರ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೊಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ C-N ಬಂಧವು ಬಹಳ ಕಡಿಮೆಯಾಗಿದೆ ಮತ್ತು C=O ಡಬಲ್ ಬಂಧವು ಉದ್ದವಾಗಿದೆ. ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನಿಕ್ ರಚನೆಯ ದೃಷ್ಟಿಕೋನದಿಂದ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪು ಮೂರು-ಕೇಂದ್ರದ p–-ಸಂಯೋಜಿತ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಾಗಿದೆ, ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಸಾಂದ್ರತೆಯು ಹೆಚ್ಚು ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋನೆಗೆಟಿವ್ ಆಮ್ಲಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿನ ಕಡೆಗೆ ವರ್ಗಾಯಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಹೆಚ್ಚಿನ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್-ದಾನ (=O ಪರಮಾಣು) ಮತ್ತು ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್-ಸ್ವೀಕರಿಸುವ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು (ಸಾರಜನಕದೊಂದಿಗೆ H ಪರಮಾಣು) ಉದ್ಭವಿಸುತ್ತವೆ, ಇದು ಈ ಪರಮಾಣುಗಳ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ತೀವ್ರವಾಗಿ ಹೆಚ್ಚಿಸುತ್ತದೆ, ಇದರಿಂದಾಗಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಪ್ರಮುಖ ಆಸ್ತಿ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ - ಅನಂತ ವೈವಿಧ್ಯಮಯ ಆಕಾರಗಳ ರಚನೆಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸಲು:

ಪ್ರತಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಪದಗಳಿಗಿಂತ ಸೇರಿದಂತೆ ಇತರ ಗುಂಪುಗಳೊಂದಿಗೆ ಎರಡು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರಚಿಸಬಹುದು. ಅಪವಾದವೆಂದರೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪ್ರೋಲಿನ್ ಅಥವಾ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪ್ರೊಲಿನ್ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ರೂಪುಗೊಂಡ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳು, ಇದು ಕೇವಲ ಒಂದು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಪ್ರೋಲಿನ್ ಅಥವಾ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಪ್ರೊಲಿನ್ ಇರುವ ಸ್ಥಳದಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು ಸುಲಭವಾಗಿ ಬಾಗುತ್ತದೆ ಏಕೆಂದರೆ ಅದು ಎಂದಿನಂತೆ ಎರಡನೇ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧದಿಂದ ಹಿಡಿದಿಲ್ಲ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಕೀಟೋ-ಎನಾಲ್ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಅಸ್ತಿತ್ವದಲ್ಲಿರಬಹುದು ಎಂಬ ಅಂಶದ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ (ಪ್ಲಾನರ್ ಸಂಯೋಜಿತ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯ ಉಪಸ್ಥಿತಿ),

C-N ಬಂಧದ ಸುತ್ತ ತಿರುಗುವಿಕೆಯನ್ನು ನಿಷೇಧಿಸಲಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಲಾದ ಎಲ್ಲಾ ಪರಮಾಣುಗಳು ಟ್ರಾನ್ಸ್ ಕಾನ್ಫಿಗರೇಶನ್ ಅನ್ನು ಹೊಂದಿವೆ. ಸಿಸ್ ಸಂರಚನೆಯು ಶಕ್ತಿಯುತವಾಗಿ ಕಡಿಮೆ ಅನುಕೂಲಕರವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಕೆಲವು ಆವರ್ತಕ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಮಾತ್ರ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.

ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಭಾಗವಾಗಿ, ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ರಚನಾತ್ಮಕ ಅಂಶಗಳು (ಫ್ಲಾಟ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳು) ತುಲನಾತ್ಮಕವಾಗಿ ಮೊಬೈಲ್ ಪ್ರದೇಶಗಳೊಂದಿಗೆ (-CHR) ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿ ಬಂಧಗಳ ಸುತ್ತಲೂ ತಿರುಗುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತವೆ, ಆದಾಗ್ಯೂ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ನಿಯೋಜನೆಯಲ್ಲಿನ ತೊಂದರೆಗಳಿಂದಾಗಿ ಅಂತಹ ತಿರುಗುವಿಕೆಯು ಬಹಳ ಸೀಮಿತವಾಗಿರುತ್ತದೆ ( ಆರ್) ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು. ಹೀಗಾಗಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನಿಕ್ ಮತ್ತು ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ರಚನೆಯು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ಜೋಡಣೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಎಲ್ಲಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚಾಗಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್ನ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

1. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆ

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯಿಂದಾಗಿ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ಆದೇಶ ರೂಪಕ್ಕೆ ಮಡಿಸುವ ಒಂದು ವಿಧಾನವಾಗಿದೆ, ಅಂದರೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾದೇಶಿಕ ದೃಷ್ಟಿಕೋನವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ. ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಎರಡು ರೂಪಗಳಿವೆ: ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ( -ಸುರುಳಿ),ಒಂದು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯೊಳಗೆ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು ಲೇಯರ್ಡ್-ಫೋಲ್ಡ್ಡ್ ( -ರಚನೆ) -ಪಕ್ಕದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳ ನಡುವೆ.

ಪ್ರೋಟೀನುಗಳ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳಲ್ಲಿನ ಸುರುಳಿಯ ರಚನೆಯು ಪ್ರತ್ಯೇಕ ವಿಭಾಗಗಳ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬಂದರೂ, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿಗೆ ಸಾಕಷ್ಟು ಹೆಚ್ಚಿನ ಶಕ್ತಿಯನ್ನು ನೀಡುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಅದರಲ್ಲಿ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಶಕ್ತಿಗಳ ಸಣ್ಣ ಮತ್ತು ದೀರ್ಘ-ಶ್ರೇಣಿಯ ಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಎಲ್ಲಾ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳನ್ನು ಗಣನೆಗೆ ತೆಗೆದುಕೊಳ್ಳುತ್ತದೆ; ಅದರ ಸಂರಚನೆಯು ಹೆಲಿಕಲ್ ಸಮ್ಮಿತಿಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ. ಸುರುಳಿಯಾಕಾರದ ತಿರುವುಗಳು ನಿಯಮಿತವಾಗಿರುತ್ತವೆ; ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಬೆನ್ನೆಲುಬಿನಲ್ಲಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳು ಅವುಗಳ ಸೈಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ಲೆಕ್ಕಿಸದೆ ಸಮಾನವಾಗಿರುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಎರಡನೆಯದು α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಭಾಗವಹಿಸುವುದಿಲ್ಲ. α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್‌ನ ಒಂದು ತಿರುವಿನಲ್ಲಿ 3.6 ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅವಶೇಷಗಳಿವೆ. ಸುರುಳಿಯನ್ನು ಅನುಕ್ರಮದಿಂದ ವಿವರಿಸಬಹುದು

ರಿಂಗ್‌ನಲ್ಲಿ 13 ಪರಮಾಣುಗಳೊಂದಿಗೆ (R-ಅಮಿನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು), ಇಲ್ಲಿ O...H ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರತಿಯೊಂದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪು ಅದರಿಂದ ನಾಲ್ಕನೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ.

-ಸ್ಪೈರಲ್ ಕಡಿಮೆ ಬಂಧದ ಒತ್ತಡವನ್ನು ಒದಗಿಸುತ್ತದೆ, ಅಕ್ಷದ ಸಮೀಪವಿರುವ ಖಾಲಿ ಜಾಗದ ಕನಿಷ್ಠ ಆಯಾಮಗಳು ಮತ್ತು ಸುರುಳಿಯ ತಿರುವಿನ ಕನಿಷ್ಠ ಆಯಾಮಗಳು. α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಅನ್ನು ಮೊದಲು ಸ್ಫಟಿಕದಂತಹ ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್‌ನಲ್ಲಿ ಮತ್ತು ನಂತರ ಬಹುತೇಕ ಎಲ್ಲಾ ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಹಿಡಿಯಲಾಯಿತು.

ಲೇಯರ್ಡ್-ಫೋಲ್ಡ್ ರಚನೆಯು (-ರಚನೆ) ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ y-ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುವಿನ ಸ್ವಲ್ಪ ಬಾಗಿದ ಸಂರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ ಮತ್ತು ಇದು ಇಂಟರ್‌ಚೈನ್ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ.

-ಮಡಿಸಿದ ಹಾಳೆಗಳನ್ನು ಸಮಾನಾಂತರ (ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ತುದಿಗಳು ಒಂದೇ ದಿಕ್ಕಿನಲ್ಲಿ ತೋರಿಸುತ್ತವೆ) ಮತ್ತು ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್ (ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ತುದಿಗಳು ವಿವಿಧ ದಿಕ್ಕುಗಳಲ್ಲಿ ತೋರಿಸುತ್ತವೆ) ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಗಳಿಂದ ರಚಿಸಲ್ಪಡುತ್ತವೆ. ಅನೇಕ ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ (ಕಾಲಜನ್, ಕೆರಾಟಿನ್, ಸಿಲ್ಕ್ ಫೈಬ್ರೊಯಿನ್) ಮಡಿಸಿದ ರಚನೆಗಳು ಕಂಡುಬಂದಿವೆ.

α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮತ್ತು β- ರಚನೆಗಳ ಸೆಟ್ ಒಂದು ಪ್ರಮುಖ ಮಾನದಂಡವಾಗಿದೆ, ಇದರ ಮೂಲಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣುವಿನ ರಚನೆಯಲ್ಲಿನ ಕ್ರಮದ ಮಟ್ಟವನ್ನು ಮತ್ತು ಭೌತ ರಾಸಾಯನಿಕ ಪರಿಸರ ಅಂಶಗಳ ಪ್ರಭಾವದ ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಸ್ಥಿರತೆಯನ್ನು ನಿರ್ಣಯಿಸಬಹುದು.

ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಇತ್ತೀಚಿನ ಅಧ್ಯಯನಗಳ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ, ಇನ್ನೂ ಎರಡು ಹಂತಗಳನ್ನು ಸ್ಥಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ: ಸೂಪರ್ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆ,ದ್ವಿತೀಯ ರಚನೆಯ ಶಕ್ತಿಯುತವಾಗಿ ಆದ್ಯತೆಯ ಸಮುಚ್ಚಯಗಳನ್ನು ನಿರೂಪಿಸುವುದು, ಮತ್ತು ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು -ಪ್ರೋಟೀನ್ ಗ್ಲೋಬ್ಯುಲ್‌ನ ಭಾಗಗಳು, ಅವು ತಕ್ಕಮಟ್ಟಿಗೆ ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರದೇಶಗಳಾಗಿವೆ.

ಸೂಪರ್ಸೆಕೆಂಡರಿ ರಚನೆ (ಸೂಪರ್ಹೆಲಿಕ್ಸ್)- ಇವುಗಳು ಪರಸ್ಪರ ಸಂವಹನ ನಡೆಸುವ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಗಳ ಮೇಳಗಳಾಗಿವೆ. ಈ ಅಸೆಂಬ್ಲಿಗಳ ಸಂಭವವು ಮಡಿಸುವ ಪ್ರಕ್ರಿಯೆಯ ಚಲನಶಾಸ್ತ್ರದ ದೃಷ್ಟಿಕೋನದಿಂದ ಅಥವಾ ಈಗಾಗಲೇ ಮಡಿಸಿದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನಲ್ಲಿ ಮುಕ್ತ ಶಕ್ತಿಯ ಲಾಭದ ದೃಷ್ಟಿಕೋನದಿಂದ ಯೋಗ್ಯವಾಗಿದೆ ಎಂದು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ. ಸೂಪರ್‌ಕಾಯಿಲ್ಡ್ α- ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲಾರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ.

ಅಡಿಯಲ್ಲಿ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳುಪ್ರೋಟೀನ್‌ನೊಳಗಿನ ಕಾಂಪ್ಯಾಕ್ಟ್ ಸ್ವಾಯತ್ತ ಉಪಪ್ರದೇಶಗಳನ್ನು ಅರ್ಥಮಾಡಿಕೊಳ್ಳಲು ಸಾಮಾನ್ಯವಾಗಿ ಒಪ್ಪಿಕೊಳ್ಳಲಾಗಿದೆ, ಇದು ಕನಿಷ್ಟ ಮೇಲ್ಮೈಯಿಂದ ಪರಿಮಾಣದ ಅನುಪಾತದಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ, ಜೊತೆಗೆ ಡೊಮೇನ್‌ನೊಳಗಿನ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಸಂಪರ್ಕಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯು ನೆರೆಹೊರೆಯ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳಿಗಿಂತ ಗಮನಾರ್ಹವಾಗಿ ಮೀರುತ್ತದೆ. ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಾರ್ಯಗಳನ್ನು ನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ ಮತ್ತು ಆದ್ದರಿಂದ ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಕ್ರಿಯಾತ್ಮಕ ಡೊಮೇನ್‌ಗಳು.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಎರಡು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ತುಣುಕುಗಳ ನಡುವಿನ ಬಲವಾದ ಸಂಪರ್ಕವಾಗಿದೆ, ಇದು ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ರೇಖೀಯ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಗೆ ಆಧಾರವಾಗಿದೆ. ಅಂತಹ ಅಣುಗಳಲ್ಲಿ, ಪ್ರತಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ (ಟರ್ಮಿನಲ್ ಪದಗಳಿಗಿಂತ ಹೊರತುಪಡಿಸಿ) ಹಿಂದಿನ ಮತ್ತು ನಂತರದ ಪದಗಳಿಗಿಂತ ಸಂಪರ್ಕ ಹೊಂದಿದೆ.

ಘಟಕಗಳ ಸಂಖ್ಯೆಯನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು ಡೈಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳನ್ನು (ಎರಡು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತವೆ), ಟ್ರಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು (ಮೂರು), ಟೆಟ್ರಾಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು, ಪೆಂಟಾಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು, ಇತ್ಯಾದಿಗಳನ್ನು ರಚಿಸಬಹುದು. ಸಣ್ಣ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು (10 ರಿಂದ 50 ಮೊನೊಮರ್‌ಗಳಿಂದ) ಆಲಿಗೋಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ದೀರ್ಘ ಸರಪಳಿಗಳನ್ನು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು (ಆಣ್ವಿಕ ತೂಕ 10 ಸಾವಿರಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚು ಹೌದು).

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಮೊದಲ ಇಂಗಾಲದ ಪರಮಾಣುವಿನ ಮತ್ತು ಇನ್ನೊಂದರ ನೈಟ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನ ನಡುವಿನ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ರಾಸಾಯನಿಕ ಬಂಧವಾಗಿದೆ, ಇದು ಆಲ್ಫಾ-ಅಮಿನೋ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ (NH2) ಆಲ್ಫಾ-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನ (COOH) ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯ ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಅಮೈನೊ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ OH-ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲ್ನ ನ್ಯೂಕ್ಲಿಯೊಫಿಲಿಕ್ ಬದಲಿ ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಇದರಿಂದ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಅನ್ನು ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪರಿಣಾಮವಾಗಿ, ಒಂದೇ C-N ಬಂಧ ಮತ್ತು ನೀರಿನ ಅಣು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ.

ಕ್ರಿಯೆಯ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಕೆಲವು ಘಟಕಗಳ (OH ಗುಂಪು ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣು) ನಷ್ಟವು ಸಂಭವಿಸುವುದರಿಂದ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಘಟಕಗಳನ್ನು ಇನ್ನು ಮುಂದೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುವುದಿಲ್ಲ, ಆದರೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಉಳಿಕೆಗಳು. ಎರಡನೆಯದು 2 ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುಗಳನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ ಎಂಬ ಅಂಶದಿಂದಾಗಿ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯು C-C ಮತ್ತು C-N ಬಂಧಗಳ ನಡುವೆ ಪರ್ಯಾಯವಾಗಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತದೆ. ಅದರ ಬದಿಗಳಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳಿವೆ. ಇಂಗಾಲ ಮತ್ತು ಸಾರಜನಕ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವಿನ ಅಂತರವು 0.132 ರಿಂದ 0.127 nm ವರೆಗೆ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಅನಿಶ್ಚಿತ ಸಂಬಂಧವನ್ನು ಸೂಚಿಸುತ್ತದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಅತ್ಯಂತ ಬಲವಾದ ರಾಸಾಯನಿಕ ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ. ಸೆಲ್ಯುಲಾರ್ ಪರಿಸರಕ್ಕೆ ಅನುಗುಣವಾಗಿ ಪ್ರಮಾಣಿತ ಜೀವರಾಸಾಯನಿಕ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ, ಇದು ಸ್ವತಂತ್ರ ವಿನಾಶಕ್ಕೆ ಒಳಗಾಗುವುದಿಲ್ಲ.

ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳು ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಕಾಪ್ಲಾನರಿಟಿಯ ಆಸ್ತಿಯಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ, ಏಕೆಂದರೆ ಅದರ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಎಲ್ಲಾ ಪರಮಾಣುಗಳು (C, N, O ಮತ್ತು H) ಒಂದೇ ಸಮತಲದಲ್ಲಿವೆ. ಈ ವಿದ್ಯಮಾನವನ್ನು ಪ್ರತಿಧ್ವನಿಸುವ ಸ್ಥಿರೀಕರಣದಿಂದ ಉಂಟಾಗುವ ಬಿಗಿತ (ಅಂದರೆ, ಬಂಧದ ಸುತ್ತಲೂ ಅಂಶಗಳನ್ನು ತಿರುಗಿಸಲು ಅಸಮರ್ಥತೆ) ವಿವರಿಸುತ್ತದೆ. ಅಮೈನೊ ಆಸಿಡ್ ಸರಪಳಿಯೊಳಗೆ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ವಿಮಾನಗಳ ನಡುವೆ ರಾಡಿಕಲ್ಗಳಿಗೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ α- ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುಗಳಿವೆ.

ಕಾನ್ಫಿಗರೇಶನ್ ವಿಧಗಳು

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಕ್ಕೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಆಲ್ಫಾ ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುಗಳ ಸ್ಥಾನವನ್ನು ಅವಲಂಬಿಸಿ, ಎರಡನೆಯದು 2 ಸಂರಚನೆಗಳನ್ನು ಹೊಂದಬಹುದು:

• "ಸಿಸ್" (ಒಂದು ಬದಿಯಲ್ಲಿದೆ);
• "ಟ್ರಾನ್ಸ್" (ವಿವಿಧ ಬದಿಗಳಲ್ಲಿ ಇದೆ).

ಟ್ರಾನ್ಸ್ ರೂಪವು ಹೆಚ್ಚಿನ ಸ್ಥಿರತೆಯಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ. ಕೆಲವೊಮ್ಮೆ ಸಂರಚನೆಗಳನ್ನು ರಾಡಿಕಲ್ಗಳ ಜೋಡಣೆಯಿಂದ ನಿರೂಪಿಸಲಾಗಿದೆ, ಇದು ಸಾರವನ್ನು ಬದಲಾಯಿಸುವುದಿಲ್ಲ, ಏಕೆಂದರೆ ಅವು ಆಲ್ಫಾ ಕಾರ್ಬನ್ ಪರಮಾಣುಗಳೊಂದಿಗೆ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿವೆ.

ಅನುರಣನ ವಿದ್ಯಮಾನ

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ವಿಶಿಷ್ಟತೆಯು 40% ದ್ವಿಗುಣವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಮೂರು ರೂಪಗಳಲ್ಲಿ ಕಂಡುಬರುತ್ತದೆ:

• ಕೆಟೋಲ್ (0.132 nm) - C-N ಬಂಧವು ಸ್ಥಿರವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಏಕವಾಗಿರುತ್ತದೆ.
• ಪರಿವರ್ತನೆಯ ಅಥವಾ ಮೆಸೊಮೆರಿಕ್ - ಮಧ್ಯಂತರ ರೂಪ, ಭಾಗಶಃ ವ್ಯಾಖ್ಯಾನಿಸದ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ.
• ಎನಾಲ್ (0.127 nm) - ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ದ್ವಿಗುಣಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಮತ್ತು C-O ಸಂಪರ್ಕವು ಸಂಪೂರ್ಣವಾಗಿ ಏಕವಾಗುತ್ತದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಆಮ್ಲಜನಕವು ಭಾಗಶಃ ಋಣಾತ್ಮಕ ಆವೇಶವನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣು ಭಾಗಶಃ ಧನಾತ್ಮಕ ಆವೇಶವನ್ನು ಪಡೆಯುತ್ತದೆ.

ಈ ವೈಶಿಷ್ಟ್ಯವನ್ನು ಅನುರಣನ ಪರಿಣಾಮ ಎಂದು ಕರೆಯಲಾಗುತ್ತದೆ ಮತ್ತು ಕಾರ್ಬನ್ ಮತ್ತು ನೈಟ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುಗಳ ನಡುವಿನ ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ ಬಂಧದ ಡಿಲೊಕಲೈಸೇಶನ್ ಮೂಲಕ ವಿವರಿಸಲಾಗಿದೆ. ಈ ಸಂದರ್ಭದಲ್ಲಿ, ಹೈಬ್ರಿಡ್ ಎಸ್ಪಿ 2 ಕಕ್ಷೆಗಳು ಆಮ್ಲಜನಕ ಪರಮಾಣುವಿಗೆ ಹರಡುವ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್ ಮೋಡವನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಾಂಡ್ ರಚನೆ

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧ ರಚನೆಯು ವಿಶಿಷ್ಟವಾದ ಪಾಲಿಕಂಡೆನ್ಸೇಶನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯಾಗಿದೆ, ಇದು ಉಷ್ಣಬಲವಾಗಿ ಪ್ರತಿಕೂಲವಾಗಿದೆ. ನೈಸರ್ಗಿಕ ಪರಿಸ್ಥಿತಿಗಳಲ್ಲಿ, ಸಮತೋಲನವು ಉಚಿತ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಕಡೆಗೆ ಬದಲಾಗುತ್ತದೆ, ಆದ್ದರಿಂದ ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆಗೆ ಹೈಡ್ರಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪನ್ನು ಸುಲಭವಾಗಿ ತೆಗೆದುಹಾಕಲು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪನ್ನು ಸಕ್ರಿಯಗೊಳಿಸುವ ಅಥವಾ ಮಾರ್ಪಡಿಸುವ ವೇಗವರ್ಧಕ ಅಗತ್ಯವಿರುತ್ತದೆ.

ಜೀವಂತ ಕೋಶದಲ್ಲಿ, ಪ್ರೋಟೀನ್-ಸಂಶ್ಲೇಷಣೆ ಕೇಂದ್ರದಲ್ಲಿ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ರಚನೆಯು ಸಂಭವಿಸುತ್ತದೆ, ಅಲ್ಲಿ ಹೆಚ್ಚಿನ ಶಕ್ತಿಯ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಶಕ್ತಿಯ ವೆಚ್ಚದೊಂದಿಗೆ ಕೆಲಸ ಮಾಡುವ ನಿರ್ದಿಷ್ಟ ಕಿಣ್ವಗಳು ವೇಗವರ್ಧಕವಾಗಿ ಕಾರ್ಯನಿರ್ವಹಿಸುತ್ತವೆ.

ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅಮೈನೋ ಗುಂಪು ಮತ್ತೊಂದು ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸಿದಾಗ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ, ಇದು ನೀರಿನ ಅಣುವನ್ನು ಬಿಡುಗಡೆ ಮಾಡುತ್ತದೆ:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳಿಂದ ಜೋಡಿಸಲಾದ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯನ್ನು ರೂಪಿಸುತ್ತವೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಸಮತಲ ರಚನೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ: C, O ಮತ್ತು N ಪರಮಾಣುಗಳು sp 2 ಹೈಬ್ರಿಡೈಸೇಶನ್‌ನಲ್ಲಿವೆ; N ಪರಮಾಣು ಒಂಟಿ ಜೋಡಿ ಎಲೆಕ್ಟ್ರಾನ್‌ಗಳೊಂದಿಗೆ p-ಕಕ್ಷೆಯನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ; p-p-ಸಂಯೋಜಿತ ವ್ಯವಸ್ಥೆಯು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು C-N ಬಂಧದ (0.132 nm) ಮತ್ತು ಪರಿಭ್ರಮಣೆಯ ಮಿತಿಯನ್ನು ಕಡಿಮೆ ಮಾಡಲು ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ (ತಿರುಗುವಿಕೆ ತಡೆಗೋಡೆ ~63 kJ/mol ಆಗಿದೆ). ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಪ್ರಧಾನವಾಗಿ ಇರುತ್ತದೆ ಟ್ರಾನ್ಸ್-ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಸಮತಲಕ್ಕೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದ ಸಂರಚನೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಈ ರಚನೆಯು ಪ್ರೋಟೀನ್‌ನ ದ್ವಿತೀಯ ಮತ್ತು ತೃತೀಯ ರಚನೆಯ ರಚನೆಯ ಮೇಲೆ ಪರಿಣಾಮ ಬೀರುತ್ತದೆ. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧ- ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ, ಕೋವೆಲನ್ಸಿಯ, ತಳೀಯವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ರಚನಾತ್ಮಕ ಸೂತ್ರಗಳಲ್ಲಿ ಇದನ್ನು ಒಂದೇ ಬಂಧವಾಗಿ ಚಿತ್ರಿಸಲಾಗಿದೆ, ಆದರೆ ವಾಸ್ತವವಾಗಿ ಇಂಗಾಲ ಮತ್ತು ಸಾರಜನಕದ ನಡುವಿನ ಈ ಬಂಧವು ಭಾಗಶಃ ದ್ವಿಬಂಧದ ಸ್ವರೂಪದಲ್ಲಿದೆ:

ಇದು C, N ಮತ್ತು O ಪರಮಾಣುಗಳ ವಿಭಿನ್ನ ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋನೆಜಿಟಿವಿಟಿಯಿಂದ ಉಂಟಾಗುತ್ತದೆ.ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಸುತ್ತ ತಿರುಗುವುದು ಅಸಾಧ್ಯ; ಎಲ್ಲಾ ನಾಲ್ಕು ಪರಮಾಣುಗಳು ಒಂದೇ ಸಮತಲದಲ್ಲಿವೆ, ಅಂದರೆ. ಕೋಪ್ಲಾನರ್. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬೆನ್ನೆಲುಬಿನ ಸುತ್ತ ಇತರ ಬಂಧಗಳ ತಿರುಗುವಿಕೆಯು ಸಾಕಷ್ಟು ಉಚಿತವಾಗಿದೆ.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ಕಜಾನ್ ವಿಶ್ವವಿದ್ಯಾನಿಲಯದ ಪ್ರೊಫೆಸರ್ A.Ya ಕಂಡುಹಿಡಿದರು. 1989 ರಲ್ಲಿ ಡ್ಯಾನಿಲೆವ್ಸ್ಕಿ. 1913 ರಲ್ಲಿ, E. ಫಿಶರ್ ಮೊದಲ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳನ್ನು ಸಂಶ್ಲೇಷಿಸಿದರು. ಪ್ರತಿ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗೆ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಅನುಕ್ರಮವು ವಿಶಿಷ್ಟವಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ತಳೀಯವಾಗಿ ಸ್ಥಿರವಾಗಿರುತ್ತದೆ.

ಟ್ರೈಪೆಪ್ಟೈಡ್: ಗ್ಲೈಸಿಲಾಲನಿಲ್ ಲೈಸಿನ್

ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ, ರಾಸಾಯನಿಕವಾಗಿ ಏಕರೂಪದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು, ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲ ಸಂಯೋಜನೆಯನ್ನು ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದಿಂದ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ: ಏಕರೂಪದ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಮಾದರಿಯಲ್ಲಿ ಇಪ್ಪತ್ತು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಪ್ರತಿ ಅನುಪಾತ. ನಂತರ ಅವರು ಒಂದು ಉಚಿತ NH 2 ಗುಂಪು ಮತ್ತು ಒಂದು ಉಚಿತ COOH ಗುಂಪನ್ನು ಹೊಂದಿರುವ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ರಾಸಾಯನಿಕ ಸ್ವರೂಪವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಪ್ರಾರಂಭಿಸುತ್ತಾರೆ.

ಸ್ವಭಾವವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಎನ್-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಹಲವಾರು ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಪ್ರಸ್ತಾಪಿಸಲಾಗಿದೆ, ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಸ್ಯಾಂಗರ್ ವಿಧಾನ (ಅದರ ಅಭಿವೃದ್ಧಿಗಾಗಿ, ಎಫ್. ಸ್ಯಾಂಗರ್ ಅವರಿಗೆ 1958 ರಲ್ಲಿ ನೊಬೆಲ್ ಪ್ರಶಸ್ತಿ ನೀಡಲಾಯಿತು). ಈ ವಿಧಾನವು 2,4-ಡೈನಿಟ್ರೋಫ್ಲೋರೋಬೆಂಜೀನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನ ಅರಿಲೇಷನ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆಯನ್ನು ಆಧರಿಸಿದೆ. ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ದ್ರಾವಣವನ್ನು 2,4-ಡೈನಿಟ್ರೋಫ್ಲೋರೋಬೆಂಜೀನ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಸಂಸ್ಕರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಇದು ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನ ಉಚಿತ α-ಅಮಿನೋ ಗುಂಪಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸುತ್ತದೆ. ಕ್ರಿಯೆಯ ಉತ್ಪನ್ನದ ಆಮ್ಲ ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ನಂತರ, ಕೇವಲ ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವು 2,4-ಡೈನಿಟ್ರೋಫೆನಿಲಾಮಿನೊ ಆಮ್ಲದ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಕಾರಕಕ್ಕೆ ಬಂಧಿಸಲ್ಪಡುತ್ತದೆ. ಇತರ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳಿಗಿಂತ ಭಿನ್ನವಾಗಿ, ಇದು ಹಳದಿ ಬಣ್ಣವನ್ನು ಹೊಂದಿರುತ್ತದೆ. ಇದು ಹೈಡ್ರೊಲೈಜೆಟ್‌ನಿಂದ ಪ್ರತ್ಯೇಕಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ ಮತ್ತು ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿಯಿಂದ ಗುರುತಿಸಲ್ಪಟ್ಟಿದೆ.

ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ ವಿಧಾನಗಳನ್ನು ಹೆಚ್ಚಾಗಿ ಬಳಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಉಚಿತ COOH ಗುಂಪನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುವ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನ ತುದಿಯಿಂದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವನ್ನು ಮುರಿಯುವ ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಪೆಪ್ಟಿಡೇಸ್‌ನೊಂದಿಗೆ ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನ ಚಿಕಿತ್ಸೆಯು ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ ಬಿಡುಗಡೆಗೆ ಕಾರಣವಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಸ್ವರೂಪವನ್ನು ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿಯಿಂದ ಗುರುತಿಸಬಹುದು. ಸಿ-ಟರ್ಮಿನಲ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸಲು ಇತರ ವಿಧಾನಗಳಿವೆ, ನಿರ್ದಿಷ್ಟವಾಗಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ನ ಹೈಡ್ರಾಜಿನೊಲಿಸಿಸ್ನ ಆಧಾರದ ಮೇಲೆ ಅಕಾಬೊರಿ ರಾಸಾಯನಿಕ ವಿಧಾನ.

ಮುಂದಿನ ಹಂತದ ಕೆಲಸವು ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ನಲ್ಲಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುವುದನ್ನು ಒಳಗೊಂಡಿರುತ್ತದೆ. ಇದನ್ನು ಮಾಡಲು, ಮೊದಲನೆಯದಾಗಿ, ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸರಪಳಿಯ ಭಾಗಶಃ (ರಾಸಾಯನಿಕ ಮತ್ತು ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್) ಜಲವಿಚ್ಛೇದನೆಯನ್ನು ಸಣ್ಣ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ತುಣುಕುಗಳಾಗಿ ನಡೆಸಲಾಗುತ್ತದೆ, ಅದರ ಅನುಕ್ರಮವನ್ನು ನಿಖರವಾಗಿ ನಿರ್ಧರಿಸಬಹುದು. ಜಲವಿಚ್ಛೇದನದ ನಂತರ, ಎಲೆಕ್ಟ್ರೋಫೋರೆಸಿಸ್ ಮತ್ತು ಕ್ರೊಮ್ಯಾಟೋಗ್ರಫಿಯನ್ನು ಬಳಸಿಕೊಂಡು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ನಕ್ಷೆಗಳನ್ನು ಉತ್ಪಾದಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ. ಪ್ರತ್ಯೇಕವಾದ ಪೆಪ್ಟೈಡ್‌ಗಳಲ್ಲಿನ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮ ಮತ್ತು ಸಂಪೂರ್ಣ ಅಣುವಿನ ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯನ್ನು ನಂತರ ನಿರ್ಧರಿಸಲಾಗುತ್ತದೆ.

ಪರಸ್ಪರ ಸಂಪರ್ಕಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಸೇಂಟ್ (ಪಾಲಿಮರ್ ಅಣು ರಚನೆಯಾಗುತ್ತದೆ).

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧ - ಒಂದು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲದ α-ಕಾರ್ಬಾಕ್ಸಿಲ್ ಗುಂಪಿನ ನಡುವೆ. ಮತ್ತುα-aminogr.ಇತರ ಅಮಿನೋ..

ಹೆಸರಿಸುವಾಗ, "-il" ಪ್ರತ್ಯಯವನ್ನು ಸೇರಿಸಿ, ಕೊನೆಯದು ಅಮಿನೋ. ಸಂಪಾದಿಸಲಾಗಿಲ್ಲ ಅದರ ಹೆಸರು.

(ಅಲನಿಲ್-ಸೆರಿಲ್-ಟ್ರಿಪ್ಟೊಫಾನ್)

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ಗುಣಲಕ್ಷಣಗಳು

1. C-N ಬಂಧಕ್ಕೆ ಸಂಬಂಧಿಸಿದಂತೆ ಅಮೈನೋ ಆಸಿಡ್ ರಾಡಿಕಲ್‌ಗಳ ವರ್ಗಾವಣೆ

2. ಕೊಪ್ಲಾನಾರಿಟಿ - ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನಲ್ಲಿ ಸೇರಿಸಲಾದ ಎಲ್ಲಾ ಪರಮಾಣುಗಳು ಒಂದೇ ಸಮತಲದಲ್ಲಿವೆ, ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧದ ವಿರುದ್ಧ ಬದಿಗಳಲ್ಲಿ "H" ಮತ್ತು "O" ಇದೆ.

3. ಕೀಟೋ ರೂಪ (o-c=n) ಮತ್ತು enol (o=s-t-n) ರೂಪದ ಉಪಸ್ಥಿತಿ

4. ಇತರ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳೊಂದಿಗೆ ಎರಡು ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳನ್ನು ರೂಪಿಸುವ ಸಾಮರ್ಥ್ಯ

5. ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧವು ಭಾಗಶಃ ದ್ವಿಬಂಧದ ಪಾತ್ರವನ್ನು ಹೊಂದಿದೆ, ಉದ್ದವು ಒಂದೇ ಬಂಧಕ್ಕಿಂತ ಕಡಿಮೆಯಿರುತ್ತದೆ, ಇದು ಕಟ್ಟುನಿಟ್ಟಾದ ರಚನೆಯಾಗಿದೆ ಮತ್ತು ಅದರ ಸುತ್ತ ತಿರುಗುವುದು ಕಷ್ಟ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು ಮತ್ತು ಪೆಪ್ಟೈಡ್ಗಳ ಪತ್ತೆಗಾಗಿ - ಬ್ಯೂರೆಟ್ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯೆ (ನೀಲಿಯಿಂದ ನೇರಳೆಗೆ)

4) ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳ ಕಾರ್ಯಗಳು:

ರಚನಾತ್ಮಕ ಪ್ರೋಟೀನ್ಗಳು (ಕಾಲಜನ್, ಕೆರಾಟಿನ್),

ಎಂಜೈಮ್ಯಾಟಿಕ್ (ಪೆಪ್ಸಿನ್, ಅಮೈಲೇಸ್),

ಸಾರಿಗೆ (ಟ್ರಾನ್ಸ್ಫೆರಿನ್, ಅಲ್ಬುಮಿನ್, ಹಿಮೋಗ್ಲೋಬಿನ್),

ಆಹಾರ (ಮೊಟ್ಟೆಯ ಬಿಳಿಭಾಗ, ಧಾನ್ಯಗಳು),

ಸಂಕೋಚನ ಮತ್ತು ಮೋಟಾರ್ (ಆಕ್ಟಿನ್, ಮೈಯೋಸಿನ್, ಟ್ಯೂಬುಲಿನ್),

ರಕ್ಷಣಾತ್ಮಕ (ಇಮ್ಯುನೊಗ್ಲಾಬ್ಯುಲಿನ್ಗಳು, ಥ್ರಂಬಿನ್, ಫೈಬ್ರಿನೊಜೆನ್),

ನಿಯಂತ್ರಕ (ಸೊಮಾಟೊಟ್ರೋಪಿಕ್ ಹಾರ್ಮೋನ್, ಅಡ್ರಿನೊಕಾರ್ಟಿಕೊಟ್ರೋಪಿಕ್ ಹಾರ್ಮೋನ್, ಇನ್ಸುಲಿನ್).

ಪ್ರೋಟೀನ್ ರಚನೆಯ ಸಂಘಟನೆಯ ಮಟ್ಟಗಳು

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಒಂದು ಅನುಕ್ರಮವು ಪರಸ್ಪರ ಸಂಬಂಧ ಹೊಂದಿದೆ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಬಂಧಗಳು.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಅಮೈನೋ ಆಗಿದೆ. 10 ಕ್ಕಿಂತ ಹೆಚ್ಚಿಲ್ಲ

ಪಾಲಿಪೆಪ್ಟೈಡ್ - 10 ರಿಂದ

ಪ್ರೋಟೀನ್ - 40 ಕ್ಕೂ ಹೆಚ್ಚು ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳು.

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆ -ರೇಖೀಯ ಪ್ರೋಟೀನ್ ಅಣು, ಚಿತ್ರ. ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳನ್ನು ಸಂಯೋಜಿಸುವಾಗ. ಸರಪಳಿಯೊಳಗೆ.

ಪ್ರೋಟೀನ್ ಬಹುರೂಪತೆ -ಆನುವಂಶಿಕವಾಗಿ ಪಡೆಯಬಹುದು ಮತ್ತು ಜನಸಂಖ್ಯೆಯಲ್ಲಿ ಉಳಿಯಬಹುದು

ಪ್ರಾಥಮಿಕ ರಚನೆಯಲ್ಲಿ ಅಮೈನೋ ಆಮ್ಲಗಳ ಅನುಕ್ರಮ ಮತ್ತು ಅನುಪಾತವು ದ್ವಿತೀಯ, ತೃತೀಯ ಮತ್ತು ಕ್ವಾಟರ್ನರಿ ರಚನೆಗಳ ರಚನೆಯನ್ನು ನಿರ್ಧರಿಸುತ್ತದೆ.

ಮಾಧ್ಯಮಿಕ ರಚನೆ-ಪರಸ್ಪರ ಕ್ರಿಯೆ pept. arr ಜೊತೆ ಗುಂಪುಗಳು. ಜಲಜನಕ ಸಂಪರ್ಕಗಳು. 2 ವಿಧದ ರಚನೆಗಳಿವೆ - ಹಗ್ಗ ಮತ್ತು ಮಡಕೆ ರೂಪದಲ್ಲಿ ಇಡುವುದು.

ಎರಡು ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯ ಆಯ್ಕೆಗಳು: α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ (α-ರಚನೆ ಅಥವಾ ಸಮಾನಾಂತರ) ಮತ್ತು β-ಪ್ಲೀಟೆಡ್ ಲೇಯರ್ (β-ಸ್ಟ್ರಕ್ಚರ್ ಅಥವಾ ಆಂಟಿಪ್ಯಾರಲಲ್).

ನಿಯಮದಂತೆ, ಎರಡೂ ರಚನೆಗಳು ಒಂದು ಪ್ರೋಟೀನ್ನಲ್ಲಿ ಇರುತ್ತವೆ, ಆದರೆ ವಿಭಿನ್ನ ಪ್ರಮಾಣದಲ್ಲಿರುತ್ತವೆ.

ಗೋಳಾಕಾರದ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, α-ಹೆಲಿಕ್ಸ್ ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತದೆ, ಫೈಬ್ರಿಲ್ಲರ್ ಪ್ರೋಟೀನ್‌ಗಳಲ್ಲಿ, β-ರಚನೆಯು ಮೇಲುಗೈ ಸಾಧಿಸುತ್ತದೆ.

ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪುಗಳ ನಡುವಿನ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಬಂಧಗಳ ಭಾಗವಹಿಸುವಿಕೆಯೊಂದಿಗೆ ಮಾತ್ರ ದ್ವಿತೀಯಕ ರಚನೆಯು ರೂಪುಗೊಳ್ಳುತ್ತದೆ: ಒಂದು ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕ ಪರಮಾಣು ಎರಡನೆಯ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ ಪರಮಾಣುವಿನೊಂದಿಗೆ ಪ್ರತಿಕ್ರಿಯಿಸುತ್ತದೆ, ಅದೇ ಸಮಯದಲ್ಲಿ ಎರಡನೇ ಪೆಪ್ಟೈಡ್ ಗುಂಪಿನ ಆಮ್ಲಜನಕವು ಮೂರನೆಯ ಹೈಡ್ರೋಜನ್ನೊಂದಿಗೆ ಬಂಧಿಸುತ್ತದೆ, ಇತ್ಯಾದಿ