تعریف پیوند پپتیدی خواص پیوند پپتیدی توانایی تشکیل پیوندهای هیدروژنی

فهرست:

فواید آمینو اسیدها در تمرینات قدرتی چهار گروه منعکس کننده تشکیل ساختار یک مولکول پروتئین.

پروتئین یک مولکول پلیمری است که حاوی گروهی از مونومرها (یعنی عناصر کوچک) - اسیدهای آمینه است. خواص و عملکرد پروتئین بستگی به این دارد که کدام اسیدهای آمینه ترکیب پروتئین را تشکیل می دهند و همچنین به تناوب آنها. در کل بیست اسید آمینه در بدن انسان یافت می شود که در ترکیبات مختلف در پروتئین هایی با طرح های مختلف یافت می شوند. به طور معمول، تمام اجزای یک مولکول پروتئین را می توان به عنوان حروف الفبا در نظر گرفت که مقدار مشخصی از اطلاعات روی آنها ثبت می شود. فقط یک کلمه می تواند هر شی یا عملی را نشان دهد و مجموعه ای از اسیدهای آمینه می تواند عملکرد یک پروتئین خاص، قابلیت ها و کارایی آن را نشان دهد.

در مورد مزایا

صدها مقاله و کتاب در مورد ویژگی ها و مزایای چنین عناصر مفیدی نوشته شده است. چرا که نه، زیرا آنها واقعا بدن ما را تشکیل می دهند، اجزای پروتئین هستند و از هر نظر به رشد کمک می کنند. خواص اصلی عبارتند از:

• تسریع سنتز پروتئین وجود مجموعه کاملی از اسیدهای آمینه در بدن به تحریک تولید انسولین و فعال شدن mTor کمک می کند. این مکانیسم ها با هم به تحریک رشد عضلانی کمک می کنند.
• منبع انرژی. چنین اجزایی از مسیر متابولیک متفاوتی عبور می کنند و عملکردشان با کربوهیدرات ها متفاوت است. در نتیجه، بدن مقادیر زیادی انرژی دریافت می کند و با یک استخر اسید آمینه پر می شود. نتیجه این است که عضلات خیلی سریعتر رشد می کنند.
• سرکوب فرآیندهای کاتابولیک با کمک آنها می توانید برای همیشه فراموش کنید که تخریب عضلات خود به چه معناست، زیرا بدن همیشه موادی برای ساخت مولکول های پروتئین جدید خواهد داشت.
• کاهش چربی یک عملکرد مفید این است که به تشکیل لپتین کمک می کند، که باعث سوزاندن سریع رسوبات چربی می شود. همه اینها به شما امکان می دهد به حداکثر اثر برسید.

فعالیت‌های مفید گروه‌های اسید آمینه می‌تواند شامل مشارکت در متابولیسم نیتروژن در بدن، ترمیم نواحی بافت آسیب‌دیده، تضمین فرآیندهای متابولیک، بازیابی کامل عضلات و کاهش سطح قند خون باشد. علاوه بر این، اقدامات مفید شامل تحریک هورمون رشد، افزایش استقامت، تامین انرژی مورد نیاز بدن، عادی سازی فرآیندهای متابولیک، تحریک سیستم ایمنی، عادی سازی فرآیند گوارش، محافظت در برابر تشعشعات و غیره است.

ساختار

شیمیدانان چهار گروه اصلی را تشخیص می دهند که منعکس کننده ماهیت تشکیل ساختاری مولکول یک جزء است که برای بدن انسان بسیار ضروری و مهم است. تنها چهار گروه وجود دارد و هر یک از آنها ویژگی های تشکیل خود را دارند - اولیه، ثانویه، سوم و چهارم. بیایید این تفاوت های ظریف را با جزئیات بیشتری در نظر بگیریم:

نتیجه

بنابراین ما به طور خلاصه به چگونگی تشکیل یک عنصر ضروری برای انسان توسط اسیدهای آمینه پرداختیم.

پیوند پپتیدی در ماهیت شیمیایی خود کووالانسی است و استحکام بالایی به ساختار اولیه مولکول پروتئین می دهد. پیوند پپتیدی به عنوان یک عنصر تکرارشونده از زنجیره پلی پپتیدی و داشتن ویژگی های ساختاری خاص، نه تنها بر شکل ساختار اولیه، بلکه بر سطوح بالاتر سازماندهی زنجیره پلی پپتیدی نیز تأثیر می گذارد.

گروه پپتید (آمید) ساختار اصلی دارد.

هر چهار اتم - N، C، O و C - در یک صفحه قرار دارند که مربوط به هیبریداسیون sp 2 اتم های کربن و اکسیژن گروه کربونیل است. جفت تک الکترون های اتم نیتروژن با الکترون های  پیوند دوگانه گروه کربونیل وارد مزدوج می شود. در نتیجه پیوند C-N در پپتیدها و پروتئین ها بسیار کوتاه شده و پیوند دوگانه C=O طولانی تر می شود. از نقطه نظر ساختار الکترونیکی، گروه پپتید یک سیستم سه مرکزی p--conjugated است که در آن چگالی الکترون به سمت اتم اکسیژن الکترونگاتیو تر منتقل می شود. در این حالت، خواص الکترون دهنده (= اتم O) و الکترون پذیرنده (اتم H با نیتروژن) ایجاد می شود که به شدت توانایی این اتم ها را برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی افزایش می دهد و به همین دلیل مهمترین خاصیت پروتئین ها ایجاد می شود - برای تشکیل ساختارهایی با اشکال بی نهایت متنوع:

هر گروه پپتیدی می تواند دو پیوند هیدروژنی با گروه های دیگر از جمله گروه های پپتیدی تشکیل دهد. استثنا گروه های پپتیدی است که با مشارکت اسیدهای آمینه پرولین یا هیدروکسی پرولین تشکیل شده اند که قادر به تشکیل تنها یک پیوند هیدروژنی هستند. زنجیره پپتیدی در محلی که پرولین یا هیدروکسی پرولین در آن قرار دارد به راحتی خم می شود زیرا طبق معمول توسط یک پیوند هیدروژنی دوم حفظ نمی شود.

در نتیجه این واقعیت که پیوند پپتیدی می تواند به شکل کتو-انول وجود داشته باشد (وجود یک سیستم مزدوج مسطح)،

چرخش حول پیوند C-N ممنوع است و تمام اتم های موجود در گروه پپتید دارای پیکربندی ترانس هستند. پیکربندی سیس از نظر انرژی کمتر مطلوب است و فقط در برخی از پپتیدهای حلقوی یافت می شود.

به عنوان بخشی از یک زنجیره پلی پپتیدی، عناصر ساختاری سفت و سخت (گروه‌های پپتیدی مسطح) با مناطق نسبتاً متحرک (-CHR) که قادر به چرخش در اطراف پیوندها هستند، متناوب می‌شوند، اگرچه چنین چرخشی می‌تواند به دلیل مشکلات در قرارگیری فضایی رادیکال‌های جانبی بسیار محدود باشد. R) از باقی مانده اسیدهای آمینه. بنابراین، ساختار الکترونیکی و فضایی گروه پپتیدی بر آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی تأثیر می گذارد و مهمتر از همه، تشکیل ساختار ثانویه پروتئین را تعیین می کند.

1. ساختار ثانویه

ساختار ثانویه پروتئین ها روشی برای تا کردن یک زنجیره پلی پپتیدی به یک فرم منظم به دلیل سیستم پیوندهای هیدروژنی است. جهت گیری فضایی زنجیره پلی پپتیدی را تعیین می کند. دو شکل ساختار ثانویه وجود دارد: مارپیچ ( -مارپیچ)،در یک زنجیره پلی پپتیدی رخ می دهد، و لایه لایه ( -ساختار) -بین زنجیره های پلی پپتیدی مجاور

اگرچه ساختار مارپیچی در زنجیره های پلی پپتیدی پروتئین ها به شکل بخش های جداگانه یافت می شود، اما به مولکول پروتئین استحکام بسیار بالایی می بخشد و در آن ترتیب نیروهای دخیل در ایجاد پیوندهای هیدروژنی هم برد کوتاه و هم دوربرد را تعیین می کند.

-مارپیچ تمام خصوصیات پیوند پپتیدی را در نظر می گیرد؛ پیکربندی آن دارای تقارن مارپیچی است. چرخش های مارپیچی منظم هستند. تمام باقی مانده های اسید آمینه در ستون فقرات مارپیچ، بدون توجه به ساختار رادیکال های جانبی آنها، معادل هستند، و دومی در تشکیل مارپیچ α شرکت نمی کند. 3.6 باقیمانده اسید آمینه در یک دور مارپیچ α وجود دارد. مارپیچ را می توان با توالی توصیف کرد

با 13 اتم در حلقه (بقایای اسید آمینه R)، که در آن O...H یک پیوند هیدروژنی است.

هر گروه پپتیدی یک پیوند هیدروژنی با گروه چهارم پپتید از آن تشکیل می دهد.

-مارپیچ کمترین کشش پیوند، حداقل ابعاد فضای خالی نزدیک محور و حداقل ابعاد پیچ ​​مارپیچی را فراهم می کند. مارپیچ α ابتدا در هموگلوبین کریستالی و بعدها تقریباً در تمام پروتئین های کروی کشف شد.

ساختار چین لایه ای (-ساختار) دارای یک پیکربندی کمی خمیده از اتم کربن y زنجیره پلی پپتیدی است و توسط پیوندهای هیدروژنی بین زنجیره ای تشکیل می شود.

-ورقه های تا شده را می توان با زنجیره های پلی پپتیدی موازی (انتهای ترمینال N که در یک جهت قرار دارند) و ضد موازی (انتهای پایانه N که در جهت های مختلف اشاره می کنند) تشکیل داد. ساختارهای چین خورده در بسیاری از پروتئین های ساختاری (کلاژن، کراتین، فیبروئین ابریشم) یافت شده است.

مجموعه مارپیچ های α و ساختارهای β معیار مهمی است که با آن می توان درجه نظم در ساختار یک مولکول پروتئین و پایداری پروتئین ها را تحت تأثیر عوامل محیطی فیزیکوشیمیایی قضاوت کرد.

بر اساس مطالعات اخیر روی پروتئین های کروی، دو سطح دیگر ایجاد شده است: ساختار فوق ثانویه،مشخص کردن مصالح ارجح انرژی از ساختار ثانویه، و دامنه ها –بخش هایی از یک گلبول پروتئین، که مناطق کروی نسبتاً مجزا هستند.

ساختار فوق ثانویه (سوپرمارپیچ)- اینها مجموعه ای از ساختارهای ثانویه هستند که با یکدیگر تعامل دارند. وقوع این مجموعه ها نشان می دهد که آنها از نقطه نظر سینتیک فرآیند تاخوردگی یا به دست آوردن انرژی آزاد در پروتئین از قبل تا شده ترجیح داده می شوند. مارپیچ α ابرپیچ در پروتئین های فیبریلار یافت می شود.

زیر دامنه هابه طور کلی پذیرفته شده است که زیرمنطقه‌های خودمختار فشرده در یک پروتئین را درک کنیم که با حداقل نسبت سطح به حجم مشخص می‌شود، و همچنین با این واقعیت که تعداد اتصالات عملکردی در دامنه به طور قابل توجهی از دامنه‌های همسایه بیشتر است. به طور معمول، دامنه ها عملکردهای خاصی را انجام می دهند و بنابراین فراخوانی می شوند حوزه های کاربردی

پیوند پپتیدی یک اتصال قوی بین قطعات دو اسید آمینه است که زمینه ساز تشکیل ساختارهای خطی پروتئین ها و پپتیدها است. در چنین مولکولی، هر اسید آمینه (به جز اسیدهای پایانی) به اسیدهای آمینه قبلی و بعدی متصل است.

بسته به تعداد واحدها، پیوندهای پپتیدی می توانند دی پپتیدها (شامل دو اسید آمینه)، تری پپتیدها (از سه)، تتراپپتیدها، پنتاپپتیدها و غیره ایجاد کنند. پلی پپتیدها و پروتئین ها (وزن مولکولی بیش از 10 هزار بله).

ویژگی های پیوند پپتیدی

پیوند پپتیدی یک پیوند شیمیایی کووالانسی بین اولین اتم کربن یک اسید آمینه و اتم نیتروژن اسید آمینه دیگر است که از برهمکنش یک گروه آلفا کربوکسیل (COOH) با یک گروه آلفا آمینه (NH2) به وجود می آید. در این مورد، یک جایگزینی هسته دوست OH-هیدروکسیل با یک گروه آمینه رخ می دهد که هیدروژن از آن جدا می شود. در نتیجه یک پیوند C-N و یک مولکول آب تشکیل می شود.

از آنجایی که از بین رفتن برخی از اجزا (گروه OH و اتم هیدروژن) در طی واکنش رخ می دهد، واحدهای پپتیدی دیگر اسید آمینه نامیده نمی شوند، بلکه باقی مانده اسیدهای آمینه نامیده می شوند. با توجه به این واقعیت که دومی حاوی 2 اتم کربن است، زنجیره پپتیدی به طور متناوب بین پیوندهای C-C و C-N که ستون فقرات پپتیدی را تشکیل می دهند، تغییر می کند. در طرفین آن رادیکال های آمینو اسید وجود دارد. فاصله بین اتم های کربن و نیتروژن از 0.132 تا 0.127 نانومتر متغیر است که نشان دهنده یک رابطه نامشخص است.

پیوند پپتیدی نوع بسیار قوی برهمکنش شیمیایی است. تحت شرایط استاندارد بیوشیمیایی منطبق با محیط سلولی، تحت تخریب مستقل قرار نمی گیرد.

پیوند پپتیدی پروتئین ها و پپتیدها با خاصیت همسطح بودن مشخص می شود، زیرا تمام اتم های دخیل در تشکیل آن (C، N، O و H) در یک صفحه قرار دارند. این پدیده با سفتی (یعنی ناتوانی در چرخش عناصر در اطراف پیوند) ناشی از تثبیت رزونانس توضیح داده می شود. در زنجیره آمینو اسید، بین صفحات گروه های پپتیدی، اتم های آلفا کربن مرتبط با رادیکال ها وجود دارد.

انواع پیکربندی

بسته به موقعیت اتم های کربن آلفا نسبت به پیوند پپتیدی، دومی می تواند 2 پیکربندی داشته باشد:

• "cis" (واقع در یک طرف)؛
• "ترانس" (واقع در طرف های مختلف).

شکل ترانس با ثبات بیشتر مشخص می شود. گاهی اوقات پیکربندی ها با آرایش رادیکال ها مشخص می شوند، که جوهر را تغییر نمی دهد، زیرا آنها با اتم های کربن آلفا مرتبط هستند.

پدیده رزونانس

ویژگی پیوند پپتیدی این است که 40٪ دو برابر است و به سه شکل یافت می شود:

• کتول (0.132 نانومتر) - پیوند C-N تثبیت شده و کاملاً منفرد است.
• انتقالی یا مزومریک - یک شکل میانی، دارای یک شخصیت تا حدی نامشخص است.
• انول (0.127 نانومتر) - پیوند پپتیدی کاملاً دو برابر می شود و اتصال C-O کاملاً منفرد می شود. در این حالت، اکسیژن یک بار تا حدی منفی و اتم هیدروژن یک بار تا حدی مثبت می گیرد.

این ویژگی اثر رزونانس نامیده می شود و با جابجایی پیوند کووالانسی بین اتم های کربن و نیتروژن توضیح داده می شود. در این حالت، اوربیتال‌های هیبریدی sp 2 یک ابر الکترونی را تشکیل می‌دهند که به اتم اکسیژن گسترش می‌یابد.

تشکیل پیوند پپتیدی

تشکیل پیوند پپتیدی یک واکنش چند تراکمی معمولی است که از نظر ترمودینامیکی نامطلوب است. در شرایط طبیعی، تعادل به سمت اسیدهای آمینه آزاد تغییر می‌کند، بنابراین سنتز به کاتالیزوری نیاز دارد که گروه کربوکسیل را فعال یا اصلاح کند تا گروه هیدروکسیل راحت‌تر حذف شود.

در یک سلول زنده، تشکیل یک پیوند پپتیدی در مرکز سنتز پروتئین اتفاق می‌افتد، جایی که آنزیم‌های خاصی که با صرف انرژی ناشی از پیوندهای پرانرژی کار می‌کنند، به عنوان یک کاتالیزور عمل می‌کنند.

پیوند پپتیدی زمانی تشکیل می شود که گروه آمینه یک اسید آمینه با گروه کربوکسیل اسید آمینه دیگر واکنش داده و یک مولکول آب آزاد می کند:

CH 3 -CH (NH 2) -COOH + CH 3 - CH (NH 2) -COOH → CH 3 -CH (NH 2) -CO-NH- (CH 3) CH-COOH + H 2 O

اسیدهای آمینه که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل می شوند یک زنجیره پلی پپتیدی را تشکیل می دهند. پیوند پپتیدی دارای ساختار مسطح است: اتم های C، O و N در هیبریداسیون sp 2 هستند. اتم N دارای یک اوربیتال p با یک جفت تک الکترون است. یک سیستم کونژوگه p-p تشکیل می شود که منجر به کوتاه شدن پیوند C-N (0.132 نانومتر) و محدودیت چرخش می شود (سد چرخش ~63 کیلوژول بر مول است). پیوند پپتیدی عمدتاً وجود دارد ترنس-پیکربندی نسبت به صفحه پیوند پپتیدی. این ساختار پیوند پپتیدی بر تشکیل ساختار ثانویه و سوم پروتئین تأثیر می گذارد. پیوند پپتیدی- صلب، کووالانسی، ژنتیکی تعیین شده. در فرمول های ساختاری به صورت یک پیوند منفرد نشان داده می شود، اما در واقع این پیوند بین کربن و نیتروژن ماهیت یک پیوند تا حدی دوگانه دارد:

این ناشی از الکترونگاتیوی متفاوت اتم های C، N و O است. چرخش به دور پیوند پپتیدی غیرممکن است؛ هر چهار اتم در یک صفحه قرار دارند، یعنی. هم صفحه. چرخش سایر پیوندها در اطراف ستون فقرات پلی پپتیدی کاملاً آزاد است.

ساختار اولیه توسط استاد دانشگاه کازان A.Ya کشف شد. Danilevsky در سال 1989. در سال 1913، E. Fischer اولین پپتیدها را سنتز کرد. توالی اسید آمینه برای هر پروتئین منحصر به فرد و از نظر ژنتیکی ثابت است.

تری پپتید: گلیسیل آلانیل لیزین

برای تعیین ساختار اولیه یک زنجیره پلی پپتیدی جداگانه و از نظر شیمیایی همگن، ترکیب اسید آمینه با هیدرولیز تعیین می شود: نسبت هر یک از بیست اسید آمینه در یک نمونه از یک پلی پپتید همگن. سپس آنها شروع به تعیین ماهیت شیمیایی اسیدهای آمینه انتهایی زنجیره پلی پپتیدی می کنند که حاوی یک گروه NH 2 آزاد و یک گروه COOH آزاد است.

برای تعیین ماهیت اسید آمینه N ترمینالتعدادی روش پیشنهاد شده است، به ویژه روش سانگر (برای توسعه آن، F. Sanger در سال 1958 جایزه نوبل را دریافت کرد). این روش بر اساس واکنش آریلاسیون یک پلی پپتید با 2،4-دینیتروفلوئوروبنزن است. محلول پلی پپتیدی با 2،4-دی نیتروفلوئوروبنزن درمان می شود که با گروه آلفا آمینه آزاد پپتید واکنش می دهد. پس از هیدرولیز اسیدی محصول واکنش، تنها یک اسید آمینه به شکل 2،4-دی نیتروفنیلامین اسید به معرف متصل می شود. بر خلاف سایر اسیدهای آمینه، رنگ آن زرد است. از هیدرولیز جدا شده و با کروماتوگرافی شناسایی می شود.

برای تعیین اسید آمینه C ترمینالاغلب از روش های آنزیمی استفاده می شود. درمان پلی پپتید با کربوکسی پپتیداز، که پیوند پپتیدی را از انتهای پپتید که در آن گروه COOH آزاد موجود است می شکند، منجر به آزاد شدن اسید آمینه C ترمینال می شود که ماهیت آن را می توان با کروماتوگرافی شناسایی کرد. روش های دیگری برای تعیین اسید آمینه C ترمینال، به ویژه، روش شیمیایی Akabori، بر اساس هیدرازینولیز پلی پپتید وجود دارد.

مرحله بعدی کار شامل تعیین توالی اسیدهای آمینه در پلی پپتید است. برای انجام این کار، ابتدا هیدرولیز جزئی (شیمیایی و آنزیمی) زنجیره پلی پپتیدی به قطعات کوتاه پپتیدی انجام می شود که توالی آن را می توان با دقت تعیین کرد. پس از هیدرولیز، نقشه های پپتیدی با استفاده از الکتروفورز و کروماتوگرافی تولید می شوند. سپس توالی اسیدهای آمینه در پپتیدهای جدا شده و ساختار اولیه کل مولکول تعیین می شود.

قابلیت ارتباط با یکدیگر را دارند پپتید St. (یک مولکول پلیمری تشکیل می شود).

پیوند پپتیدی - بین گروه آلفا کربوکسیل یک اسید آمینه. وα-aminogr.آمینوهای دیگر..

هنگام نامگذاری، پسوند "-il" را اضافه کنید، آخرین مورد amino است. ویرایش نشده است نام آن.

(آلانیل-سریل-تریپتوفان)

خواص پیوند پپتیدی

1. جابجایی رادیکال های اسید آمینه در رابطه با پیوند C-N

2. همسطحی - همه اتم های موجود در گروه پپتیدی در یک صفحه قرار دارند و "H" و "O" در طرف مقابل پیوند پپتیدی قرار دارند.

3. وجود فرم کتو (o-c=n) و انول (o=s-t-n) فرم

4. قابلیت تشکیل دو پیوند هیدروژنی با سایر پپتیدها

5. پیوند پپتیدی تا حدی دارای ویژگی پیوند دوگانه است، طول آن کمتر از یک پیوند واحد است، ساختاری سفت و سخت است و چرخش به دور آن دشوار است.

برای تشخیص پروتئین ها و پپتیدها - واکنش بیورت (از آبی تا بنفش)

4) عملکرد پروتئین ها:

پروتئین های ساختاری (کلاژن، کراتین)

آنزیمی (پپسین، آمیلاز)،

حمل و نقل (ترانسفرین، آلبومین، هموگلوبین)،

غذا (سفیده تخم مرغ، غلات)،

انقباضی و موتور (اکتین، میوزین، توبولین)،

محافظ (ایمونوگلوبولین ها، ترومبین، فیبرینوژن)،

تنظیم کننده (هورمون سوماتوتروپیک، هورمون آدرنوکورتیکوتروپیک، انسولین).

سطوح سازمان ساختار پروتئین

پروتئین دنباله ای از اسیدهای آمینه است که به یکدیگر مرتبط هستند پیوندهای پپتیدی

پپتید آمینو است. بیش از 10 نیست

پلی پپتید - از 10 تا

پروتئین - بیش از 40 اسید آمینه.

ساختار اولیه -مولکول پروتئین خطی، تصویر هنگام ترکیب اسیدهای آمینه به زنجیره

پلی مورفیسم پروتئینمی تواند ارثی باشد و در جمعیت باقی بماند

توالی و نسبت اسیدهای آمینه در ساختار اولیه، تشکیل ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم را تعیین می کند.

ساختار ثانویه-اثر متقابل پپت گروه های دارای arr. هیدروژن اتصالات 2 نوع سازه وجود دارد - تخمگذار به شکل طناب و گلدان.

دو گزینه ساختار ثانویه: α-مارپیچ (ساختار α یا موازی) و لایه بتا پلیسه (ساختار β یا ضد موازی).

به عنوان یک قاعده، هر دو ساختار در یک پروتئین وجود دارد، اما در نسبت های مختلف.

در پروتئین های کروی، α-مارپیچ غالب است، در پروتئین های فیبریلار، ساختار β غالب است.

ساختار ثانویه فقط با مشارکت پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی تشکیل می شود: اتم اکسیژن یک گروه با اتم هیدروژن گروه دوم واکنش می دهد، در همان زمان اکسیژن گروه پپتید دوم با هیدروژن گروه سوم متصل می شود. و غیره.