تعريف الرابطة الببتيدية خصائص الرابطة الببتيدية. القدرة على تكوين روابط هيدروجينية

محتويات:

فوائد الأحماض الأمينية أثناء تدريب القوة. أربع مجموعات تعكس تكوين بنية جزيء البروتين.

البروتين هو جزيء بوليمر يحتوي على مجموعة من المونومرات (أي العناصر الصغيرة) - الأحماض الأمينية. تعتمد خصائص وعمل البروتين على الأحماض الأمينية التي تشكل تكوين البروتين، وكذلك على تناوبها. في المجمل، يمكن العثور على عشرين حمضًا أمينيًا في جسم الإنسان، والتي توجد في مجموعات مختلفة في البروتينات ذات التصميمات المختلفة. بشكل تقليدي، يمكن اعتبار جميع مكونات جزيء البروتين بمثابة حروف أبجدية يتم تسجيل قدر معين من المعلومات عليها. الكلمة فقط يمكن أن تشير إلى أي كائن أو إجراء، ويمكن لمجموعة من الأحماض الأمينية أن تشير إلى وظيفة بروتين معين، وقدراته وكفاءته.

حول الفوائد

تمت كتابة مئات المقالات والكتب حول ميزات وفوائد هذه العناصر المفيدة. لماذا لا، لأنها تشكل جسمنا حقًا، وهي مكونات للبروتين وتساعد على التطور من جميع النواحي. الخصائص الرئيسية تشمل:

• تسريع تخليق البروتين. يساعد وجود مجموعة كاملة من الأحماض الأمينية في الجسم على تحفيز إنتاج الأنسولين وتنشيط mTor. تساعد هذه الآليات معًا على تحفيز نمو العضلات.
• مصدر للطاقة. تمر هذه المكونات عبر مسار استقلابي مختلف وتختلف في وظيفتها عن الكربوهيدرات. ونتيجة لذلك، يتلقى الجسم كميات كبيرة من الطاقة ويمتلئ بمجمع من الأحماض الأمينية. والنتيجة هي أن العضلات تنمو بشكل أسرع بكثير.
• قمع العمليات التقويضية. بمساعدتهم، يمكنك أن تنسى إلى الأبد ما يعنيه تدمير عضلاتك، لأن الجسم سيكون لديه دائمًا مادة لبناء جزيئات بروتينية جديدة؛
• تخفيض الدهون. ومن الوظائف المفيدة أنه يساعد في تكوين هرمون الليبتين، الذي يعزز حرق رواسب الدهون بشكل أسرع. كل هذا يتيح لك تحقيق أقصى قدر من التأثير.

يمكن أن تشمل الإجراءات المفيدة لمجموعات الأحماض الأمينية أيضًا المشاركة في استقلاب النيتروجين في الجسم، واستعادة مناطق الأنسجة التالفة، وضمان عمليات التمثيل الغذائي، والانتعاش الكامل للعضلات، وخفض مستويات السكر في الدم. بالإضافة إلى ذلك، تشمل الإجراءات المفيدة تحفيز هرمون النمو، وزيادة القدرة على التحمل، وتزويد الجسم بالكمية اللازمة من الطاقة، وتطبيع عمليات التمثيل الغذائي، وتحفيز الجهاز المناعي، وتطبيع عملية الهضم، والحماية من الإشعاع، وما إلى ذلك.

بناء

يميز الكيميائيون أربع مجموعات رئيسية تعكس جوهر التكوين الهيكلي لجزيء المكون الضروري والمهم لجسم الإنسان. لا يوجد سوى أربع مجموعات من هذه المجموعات ولكل منها خصائصها التكوينية الخاصة - الأولية والثانوية والثالثية والرباعية. دعونا نفكر في هذه الفروق الدقيقة بمزيد من التفصيل:

خاتمة

لذلك نظرنا بإيجاز في كيفية تشكيل الأحماض الأمينية لعنصر ضروري جدًا للإنسان.

الرابطة الببتيدية تساهمية في طبيعتها الكيميائية وتضفي قوة عالية على البنية الأساسية لجزيء البروتين. كونها عنصرًا متكررًا في سلسلة البولي ببتيد ولها سمات هيكلية محددة، فإن رابطة الببتيد لا تؤثر فقط على شكل البنية الأساسية، ولكن أيضًا على المستويات الأعلى لتنظيم سلسلة البولي ببتيد.

مجموعة الببتيد (الأميد) لها هيكل أصلي.

تقع جميع الذرات الأربع - N وC وO وC - في نفس المستوى، وهو ما يتوافق مع sp 2 - تهجين ذرات الكربون والأكسجين في مجموعة الكربونيل. يدخل الزوج الوحيد من إلكترونات ذرة النيتروجين في الاقتران مع إلكترونات  الرابطة المزدوجة لمجموعة الكربونيل. ونتيجة لذلك، يتم تقصير الرابطة C-N في الببتيدات والبروتينات بشكل كبير، ويتم إطالة الرابطة المزدوجة C=O. من وجهة نظر التركيب الإلكتروني، فإن مجموعة الببتيد عبارة عن نظام مترافق ثلاثي المراكز p-، حيث تنزاح كثافة الإلكترون نحو ذرة الأكسجين الأكثر سالبية كهربية. في هذه الحالة، تنشأ خصائص عالية للتبرع بالإلكترون (= ذرة O) وخصائص قبول الإلكترون (ذرة H مع النيتروجين)، مما يزيد بشكل حاد من قدرة هذه الذرات على تكوين روابط هيدروجينية، والتي تنشأ بسببها أهم خاصية للبروتينات - لتشكيل هياكل ذات أشكال متنوعة بلا حدود:

يمكن لكل مجموعة ببتيدية أن تشكل رابطتين هيدروجينيتين مع مجموعات أخرى، بما في ذلك الروابط الببتيدية. الاستثناء هو مجموعات الببتيد التي تتكون بمشاركة الأحماض الأمينية برولين أو هيدروكسي برولين، والتي تكون قادرة على تكوين رابطة هيدروجينية واحدة فقط. تنحني سلسلة الببتيد الموجودة في الموقع الذي يوجد فيه البرولين أو الهيدروكسي برولين بسهولة لأنها لا ترتبط، كالعادة، برابطة هيدروجينية ثانية.

نتيجة لحقيقة أن الرابطة الببتيدية يمكن أن توجد في شكل كيتو-إنول (وجود نظام مترافق مستو)،

يُحظر الدوران حول رابطة C – N وجميع الذرات الموجودة في مجموعة الببتيد لها تكوين متحول. يكون تكوين رابطة الدول المستقلة أقل ملاءمة من حيث الطاقة ويوجد فقط في بعض الببتيدات الحلقية.

كجزء من سلسلة بولي ببتيد، تتناوب العناصر الهيكلية الصلبة (مجموعات الببتيد المسطحة) مع مناطق متحركة نسبيًا (–CHR) قادرة على الدوران حول الروابط، على الرغم من أن هذا الدوران يمكن أن يكون محدودًا للغاية بسبب الصعوبات في الوضع المكاني للجذور الجانبية ( R) من بقايا الأحماض الأمينية. وبالتالي، فإن البنية الإلكترونية والمكانية لمجموعة الببتيد تؤثر على الترتيب المكاني لسلسلة البولي ببتيد، وقبل كل شيء، تحدد تكوين البنية الثانوية للبروتين.

1. الهيكل الثانوي

البنية الثانوية للبروتينات هي طريقة لطي سلسلة البولي ببتيد في شكل منظم بسبب نظام الروابط الهيدروجينية، أي. يحدد الاتجاه المكاني لسلسلة البولي ببتيد. هناك نوعان من البنية الثانوية: حلزوني ( -حلزوني)،تحدث ضمن سلسلة بولي ببتيد واحدة، و مطوية الطبقات ( -بناء) -بين سلاسل البولي ببتيد المتجاورة.

على الرغم من أن التركيب الحلزوني في سلاسل البروتينات متعددة الببتيد موجود في شكل أقسام منفصلة، ​​إلا أنه يمنح جزيء البروتين قوة عالية جدًا ويحدد فيه ترتيبًا قصير المدى وطويل المدى للقوى المشاركة في إنشاء روابط الهيدروجين.

يأخذ الحلزون  في الاعتبار جميع خصائص الرابطة الببتيدية، ويكون تكوينه متماثلًا حلزونيًا. المنعطفات الحلزونية منتظمة. جميع بقايا الأحماض الأمينية في العمود الفقري للحلزون متكافئة، بغض النظر عن بنية جذورها الجانبية، والأخيرة لا تشارك في تكوين الحلزون ألفا. هناك 3.6 بقايا من الأحماض الأمينية في دورة واحدة من الحلزون ألفا. يمكن وصف اللولب بالتسلسل

مع 13 ذرة في الحلقة (بقايا الأحماض الأمينية R)، حيث O...H عبارة عن رابطة هيدروجينية.

تشكل كل مجموعة ببتيد رابطة هيدروجينية مع المجموعة الببتيدية الرابعة منها.

- يوفر الحلزوني أدنى توتر للرابطة، والحد الأدنى من أبعاد المساحة الخالية بالقرب من المحور، والحد الأدنى من أبعاد الدوران الحلزوني. تم اكتشاف الحلزون ألفا لأول مرة في الهيموجلوبين البلوري، وبعد ذلك في جميع البروتينات الكروية تقريبًا.

يحتوي الهيكل ذو الطبقات (-structure) على تكوين منحني قليلاً لذرة الكربون y في سلسلة البولي ببتيد ويتكون من روابط هيدروجينية بين السلاسل.

- يمكن تشكيل الصفائح المطوية بواسطة سلاسل بولي ببتيد متوازية (أطراف N تشير إلى نفس الاتجاه) ومضادة التوازي (أطراف N تشير في اتجاهات مختلفة). تم العثور على هياكل مطوية في العديد من البروتينات الهيكلية (الكولاجين والكيراتين وألياف الحرير).

تعد مجموعة حلزونات α وهياكل β معيارًا مهمًا يمكن من خلاله الحكم على درجة الترتيب في بنية جزيء البروتين واستقرار البروتينات تحت تأثير العوامل البيئية الفيزيائية والكيميائية.

بناءً على الدراسات الحديثة للبروتينات الكروية، تم تحديد مستويين آخرين: هيكل ثانوي,توصيف المجاميع المفضلة بقوة للهيكل الثانوي، و المجالات –أجزاء من كرية البروتين، وهي مناطق كروية منفصلة إلى حد ما.

البنية الثانوية الفائقة (الحلزون الفائق)- هذه مجموعات من الهياكل الثانوية التي تتفاعل مع بعضها البعض. يشير حدوث هذه التجمعات إلى أنها مفضلة من وجهة نظر إما حركية عملية الطي أو اكتساب الطاقة الحرة في البروتين المطوي بالفعل. تم العثور على حلزون ألفا الفائق في البروتينات الليفية.

تحت المجالاتمن المقبول عمومًا فهم المناطق الفرعية المستقلة المدمجة داخل البروتين، والتي تتميز بحد أدنى من نسبة السطح إلى الحجم، بالإضافة إلى حقيقة أن عدد الاتصالات الوظيفية داخل المجال يتجاوز بشكل كبير عدد المجالات المجاورة. عادةً ما تؤدي المجالات وظائف محددة ولذلك يتم استدعاؤها المجالات الوظيفية.

الرابطة الببتيدية هي علاقة قوية بين شظايا اثنين من الأحماض الأمينية، والتي تكمن وراء تكوين الهياكل الخطية للبروتينات والببتيدات. في مثل هذه الجزيئات، يرتبط كل حمض أميني (باستثناء الأحماض الطرفية) بالحمض السابق واللاحق.

اعتمادًا على عدد الوحدات، يمكن للروابط الببتيدية تكوين ثنائي الببتيدات (يتكون من حمضين أمينيين)، وثلاثية الببتيدات (ثلاثة)، ورباعي الببتيدات، وخماسي الببتيدات، وما إلى ذلك. وتسمى السلاسل القصيرة (من 10 إلى 50 مونومرات) قليلة الببتيدات، وتسمى السلاسل الطويلة الببتيدات والبروتينات ( الوزن الجزيئي أكثر من 10 آلاف نعم).

خصائص الرابطة الببتيدية

الرابطة الببتيدية هي رابطة كيميائية تساهمية بين ذرة الكربون الأولى لحمض أميني وذرة النيتروجين لحمض أميني آخر، ناتجة عن تفاعل مجموعة ألفا كربوكسيل (COOH) مع مجموعة ألفا أمينية (NH2). في هذه الحالة، يحدث استبدال محب للنواة لـ OH-hydroxyl بمجموعة أمينية، يتم فصل الهيدروجين منها. ونتيجة لذلك، يتم تشكيل رابطة C-N واحدة وجزيء الماء.

نظرًا لأن فقدان بعض المكونات (مجموعة OH وذرة الهيدروجين) يحدث أثناء التفاعل، فإن وحدات الببتيد لم تعد تسمى الأحماض الأمينية، بل بقايا الأحماض الأمينية. ونظرًا لاحتواء الأخيرة على ذرتي كربون، فإن سلسلة الببتيد تتناوب بين روابط CC وCN، التي تشكل العمود الفقري للببتيد. على جانبيها جذور الأحماض الأمينية. تتراوح المسافة بين ذرات الكربون والنيتروجين من 0.132 إلى 0.127 نانومتر، مما يشير إلى وجود علاقة غير مؤكدة.

الرابطة الببتيدية هي نوع قوي جدًا من التفاعل الكيميائي. في ظل الظروف البيوكيميائية القياسية المقابلة للبيئة الخلوية، فإنه لا يخضع لتدمير مستقل.

تتميز الرابطة الببتيدية للبروتينات والببتيدات بخاصية المستوى المشترك، حيث أن جميع الذرات المشاركة في تكوينها (C، N، O وH) تقع في نفس المستوى. يتم تفسير هذه الظاهرة بالصلابة (أي عدم القدرة على تدوير العناصر حول الرابطة) الناتجة عن تثبيت الرنين. داخل سلسلة الأحماض الأمينية، بين مستويات مجموعات الببتيد توجد ذرات كربون ألفا مرتبطة بالجذور.

أنواع التكوين

اعتمادًا على موضع ذرات الكربون ألفا بالنسبة للرابطة الببتيدية، يمكن أن تحتوي الأخيرة على شكلين:

• "رابطة الدول المستقلة" (تقع على جانب واحد)؛
• "عبر" (تقع على جوانب مختلفة).

يتميز الشكل المتحول باستقرار أكبر. في بعض الأحيان تتميز التكوينات بترتيب الجذور، والتي لا تغير الجوهر، لأنها مرتبطة بذرات الكربون ألفا.

ظاهرة الرنين

خصوصية الرابطة الببتيدية هي أنها مزدوجة بنسبة 40٪ ويمكن العثور عليها في ثلاثة أشكال:

• كيتول (0.132 نانومتر) - رابطة CN مستقرة ومنفردة تمامًا.
• انتقالي أو mesomeric - شكل وسيط له طابع غير محدد جزئيًا.
• إنول (0.127 نانومتر) - تصبح الرابطة الببتيدية مزدوجة تمامًا، ويصبح اتصال CO-O منفردًا تمامًا. في هذه الحالة، يكتسب الأكسجين شحنة سالبة جزئيا، وتكتسب ذرة الهيدروجين شحنة موجبة جزئيا.

تسمى هذه الميزة بتأثير الرنين ويتم تفسيرها عن طريق إلغاء تحديد موقع الرابطة التساهمية بين ذرات الكربون والنيتروجين. في هذه الحالة، تشكل المدارات الهجينة sp 2 سحابة إلكترونية تمتد إلى ذرة الأكسجين.

تشكيل رابطة الببتيد

تكوين الرابطة الببتيدية هو تفاعل تكثيف متعدد نموذجي، وهو غير مناسب من الناحية الديناميكية الحرارية. في ظل الظروف الطبيعية، يتحول التوازن نحو الأحماض الأمينية الحرة، لذلك يتطلب التخليق محفزًا ينشط أو يعدل مجموعة الكربوكسيل لتسهيل إزالة مجموعة الهيدروكسيل.

في الخلية الحية، يحدث تكوين رابطة الببتيد في مركز تصنيع البروتين، حيث تعمل إنزيمات محددة تعمل مع إنفاق الطاقة من الروابط عالية الطاقة كمحفز.

تتشكل الرابطة الببتيدية عندما تتفاعل المجموعة الأمينية لأحد الأحماض الأمينية مع مجموعة الكربوكسيل لحمض أميني آخر، مما يؤدي إلى إطلاق جزيء الماء:

CH 3 -CH (NH 2)-COOH + CH 3 - CH (NH 2)-COOH → CH 3 -CH (NH 2)-CO-NH-(CH 3) CH-COOH + H 2 O

تشكل الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط الببتيد سلسلة متعددة الببتيد. الرابطة الببتيدية لها بنية مستوية: ذرات C وO وN في حالة تهجين sp2؛ تحتوي الذرة N على مدار p مع زوج وحيد من الإلكترونات؛ يتم تشكيل نظام مترافق p-p، مما يؤدي إلى تقصير رابطة CN (0.132 نانومتر) والحد من الدوران (حاجز الدوران هو ~ 63 كيلو جول / مول). الرابطة الببتيدية هي في الغالب نشوة-التكوين بالنسبة لمستوى الرابطة الببتيدية. يؤثر هذا الهيكل من الرابطة الببتيدية على تكوين البنية الثانوية والثالثية للبروتين. السندات الببتيد- جامدة، تساهمية، محددة وراثيا. في الصيغ الهيكلية يتم تصويره على أنه رابطة واحدة، ولكن في الواقع هذه الرابطة بين الكربون والنيتروجين هي في طبيعة رابطة مزدوجة جزئيا:

يحدث هذا بسبب اختلاف السالبية الكهربية لذرات C و N و O. الدوران حول الرابطة الببتيدية مستحيل، تقع الذرات الأربع في نفس المستوى، أي. متحد المستوى. إن دوران الروابط الأخرى حول العمود الفقري متعدد الببتيد مجاني تمامًا.

تم اكتشاف الهيكل الأساسي من قبل الأستاذ بجامعة كازان أ.يا. دانيلفسكي في عام 1989. في عام 1913، قام إي فيشر بتوليف الببتيدات الأولى. تسلسل الأحماض الأمينية لكل بروتين فريد وثابت وراثيا.

ثلاثي الببتيد: غليسيلالانيل ليسين

لتحديد البنية الأولية لسلسلة بولي ببتيد منفصلة ومتجانسة كيميائيًا، يتم تحديد تركيبة الأحماض الأمينية عن طريق التحلل المائي: نسبة كل من الأحماض الأمينية العشرين في عينة من متعدد ببتيد متجانس. ثم يبدأون في تحديد الطبيعة الكيميائية للأحماض الأمينية الطرفية لسلسلة البولي ببتيد التي تحتوي على مجموعة NH 2 حرة ومجموعة COOH واحدة مجانية.

لتحديد الطبيعة N- حمض أميني طرفيتم اقتراح عدد من الطرق، على وجه الخصوص، طريقة سانجر (لتطويرها، حصل F. Sanger على جائزة نوبل في عام 1958). تعتمد هذه الطريقة على تفاعل الأريل للبولي ببتيد مع 2،4-دينيتروفلوروبنزين. تتم معالجة محلول البولي ببتيد باستخدام 2،4-دينيتروفلوروبنزين، الذي يتفاعل مع مجموعة ألفا أمينو الحرة من الببتيد. بعد التحلل المائي الحمضي لمنتج التفاعل، يرتبط حمض أميني واحد فقط بالكاشف في صورة حمض 2،4-دينيتروفينيل أمينو. وعلى عكس الأحماض الأمينية الأخرى، فهو أصفر اللون. يتم عزله عن التحلل المائي ويتم تحديده بواسطة التحليل الكروماتوجرافي.

لتحديد C- حمض أميني طرفيغالبا ما تستخدم الطرق الأنزيمية. تؤدي معالجة البولي ببتيد باستخدام كربوكسي ببتيداز، الذي يكسر الرابطة الببتيدية من نهاية الببتيد حيث توجد مجموعة COOH الحرة، إلى إطلاق الحمض الأميني الطرفي C، والذي يمكن تحديد طبيعته عن طريق التحليل الكروماتوغرافي. هناك طرق أخرى لتحديد الحمض الأميني الطرفي C، على وجه الخصوص، طريقة أكابوري الكيميائية، المعتمدة على التحلل المائي للبولي ببتيد.

تتضمن المرحلة التالية من العمل تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في البولي ببتيد. للقيام بذلك، يتم أولاً إجراء التحلل المائي الجزئي (الكيميائي والإنزيمي) لسلسلة البولي ببتيد إلى أجزاء ببتيد قصيرة، يمكن تحديد تسلسلها بدقة. بعد التحلل المائي، يتم إنشاء خرائط الببتيد باستخدام الرحلان الكهربائي واللوني. يتم بعد ذلك تحديد تسلسل الأحماض الأمينية في الببتيدات المعزولة والبنية الأولية للجزيء بأكمله.

قادرة على التواصل مع بعضها البعض ش الببتيد (يتم تشكيل جزيء البوليمر).

الرابطة الببتيدية - بين مجموعة ألفا كربوكسيل من حمض أميني واحد. وα-أمينوجر.. أمينوجر أخرى..

عند التسمية، أضف اللاحقة "-il"، وآخرها أمينو. لم يتم تحريره اسمه.

(ألانيل-سيريل-تريبتوفان)

خصائص الرابطة الببتيدية

1. تبديل جذور الأحماض الأمينية فيما يتعلق برابطة CN

2. المستوى المشترك - جميع الذرات الموجودة في مجموعة الببتيد موجودة في نفس المستوى، مع وجود "H" و"O" على الجانبين المتقابلين من الرابطة الببتيدية.

3. وجود نموذج الكيتو (o-c=n) ونموذج enol (o=s-t-n)

4. القدرة على تكوين رابطتين هيدروجينيتين مع الببتيدات الأخرى

5. الرابطة الببتيدية لها جزئياً صفة الرابطة المزدوجة، طولها أقل من الرابطة الواحدة، وهي بنية صلبة، والدوران حولها صعب.

للكشف عن البروتينات والببتيدات - تفاعل البيوريت (من الأزرق إلى البنفسجي)

4) وظائف البروتينات:

البروتينات الهيكلية (الكولاجين والكيراتين)

الأنزيمية (الببسين، الأميليز)،

النقل (الترانسفيرين، الألبومين، الهيموجلوبين)،

الغذاء (بياض البيض والحبوب) ،

مقلص وحركي (الأكتين، الميوسين، توبولين)،

الحماية (الجلوبيولين المناعي، الثرومبين، الفيبرينوجين)،

تنظيمي (هرمون موجه جسدي، هرمون قشر الكظر، الأنسولين).

مستويات تنظيم هيكل البروتين

البروتين عبارة عن سلسلة من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها البعض السندات الببتيد.

الببتيد أميني. لا يزيد عن 10

عديد الببتيد - من 10 إلى

البروتين - أكثر من 40 حمض أميني.

الهيكل الأساسي -جزيء البروتين الخطي، صورة. عند الجمع بين الأحماض الأمينية. في السلسلة.

تعدد أشكال البروتين-يمكن أن تكون موروثة والبقاء في السكان

يحدد تسلسل ونسبة الأحماض الأمينية في البنية الأولية تكوين الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الثانوي-تفاعل بيبت. المجموعات مع آر. هيدروجين روابط. هناك نوعان من الهياكل - توضع على شكل حبل ووعاء.

خياران للبنية الثانوية: α-helix (بنية α أو متوازية) وطبقة مطوية β (بنية β أو مضادة للتوازي).

كقاعدة عامة، كلا التركيبين موجودان في بروتين واحد، ولكن بنسب مختلفة.

في البروتينات الكروية، يسود حلزون ألفا، وفي البروتينات الليفية، يسود هيكل بيتا.

يتشكل الهيكل الثانوي فقط بمشاركة روابط الهيدروجين بين مجموعات الببتيد: تتفاعل ذرة الأكسجين في مجموعة واحدة مع ذرة الهيدروجين في الثانية، وفي نفس الوقت يرتبط أكسجين المجموعة الببتيدية الثانية مع هيدروجين المجموعة الثالثة، إلخ.